Miljontals kemiska reaktioner äger rum i cellen hos vilken levande organism som helst. Var och en av dem är av stor betydelse, så det är viktigt att bibehålla hastigheten för biologiska processer på en hög nivå. Nästan varje reaktion katalyseras av sitt eget enzym. Vad är enzymer? Vilken är deras roll i buren?
Enzymer. Definition
Uttrycket "enzym" kommer från latinets fermentum - surdeg. De kan också kallas enzymer, av grekiskan enzyme, "i jäst".
Enzymer är biologiskt aktiva substanser, så alla reaktioner som sker i en cell klarar sig inte utan deras deltagande. Dessa ämnen fungerar som katalysatorer. Följaktligen har vilket enzym som helst två huvudegenskaper:
1) Enzymet påskyndar den biokemiska reaktionen, men konsumeras inte.
2) Jämviktskonstantens värde ändras inte, utan påskyndar bara uppnåendet av detta värde.
Enzymer påskyndar biokemiska reaktioner med tusen, och i vissa fall en miljon gånger. Detta betyder att i frånvaro av en enzymapparat kommer alla intracellulära processer praktiskt taget att stoppas, och cellen själv kommer att dö. Därför är enzymernas roll som biologiskt aktiva substanser stor.
Mångfald av enzymer gör att du kan diversifiera regleringen av cellmetabolism. I varje reaktionskaskad deltar många enzymer av olika klasser. Biologiska katalysatorer är mycket selektiva på grund av molekylens specifika konformation. Eftersom enzymer i de flesta fall är av proteinkaraktär är de i en tertiär eller kvartär struktur. Detta förklaras återigen av molekylens specificitet.
Funktioner hos enzymer i cellen
Huvuduppgiften för ett enzym är att påskynda motsvarande reaktion. Varje kaskad av processer, från nedbrytning av väteperoxid till glykolys, kräver närvaro av en biologisk katalysator.
Enzymers korrekta funktion uppnås genom hög specificitet för ett visst substrat. Detta betyder att en katalysator bara kan påskynda en viss reaktion och ingen annan, till och med en mycket liknande. Beroende på graden av specificitet särskiljs följande grupper av enzymer:
1) Enzymer med absolut specificitet, när endast en enda reaktion katalyseras. Till exempel bryter kollagenas ner kollagen och m altas bryter ner m altos.
2) Enzymer med relativ specificitet. Detta inkluderar ämnen som kan katalysera en viss klass av reaktioner, såsom hydrolytisk klyvning.
Arbetet med en biokatalysator börjar från det ögonblick dess aktiva centrum fästs vid substratet. I det här fallet talar man om en kompletterande interaktion som ett lås och en nyckel. Detta syftar på att formen av det aktiva centret tot alt sammanfaller med substratet, vilket gör det möjligt att påskynda reaktionen.
Nästa steg är själva reaktionen. Dess hastighet ökar på grund av verkan av det enzymatiska komplexet. Till slut får vi ett enzym som är associerat med reaktionens produkter.
Det sista steget är att reaktionsprodukterna lossnar från enzymet, varefter det aktiva centret åter blir fritt för nästa arbete.
Schematiskt kan enzymets arbete i varje steg skrivas enligt följande:
1) S + E --> SE
2) SE --> SP
3) SP --> S + P där S är substratet, E är enzymet och P är produkten.
Klassificering av enzymer
I människokroppen kan du hitta en enorm mängd enzymer. All kunskap om deras funktioner och arbete systematiserades, och som ett resultat dök en enda klassificering upp, tack vare vilken det är lätt att bestämma vad den eller den katalysatorn är avsedd för. Här är de 6 huvudklasserna av enzymer, samt exempel på några av undergrupperna.
Oxidoreduktaser
Enzymer av denna klass katalyserar redoxreaktioner. Det finns tot alt 17 undergrupper. Oxidoreduktaser har vanligtvis en icke-proteindel, representerad av ett vitamin eller hem.
Följande undergrupper finns ofta bland oxidoreduktaser:
a) Dehydrogenaser. Biokemin av dehydrogenasenzymer består i eliminering av väteatomer och deras överföring till ett annat substrat. Denna undergrupp finns oftast i andningsreaktioner,fotosyntes. Sammansättningen av dehydrogenaser innehåller nödvändigtvis ett koenzym i form av NAD / NADP eller flavoproteiner FAD / FMN. Ofta finns det metalljoner. Exempel inkluderar enzymer som cytokromreduktaser, pyruvatdehydrogenas, isocitratdehydrogenas och många leverenzymer (laktatdehydrogenas, glutamatdehydrogenas, etc.).
b) Oxidas. Ett antal enzymer katalyserar tillsatsen av syre till väte, som ett resultat av vilket reaktionsprodukterna kan vara vatten eller väteperoxid (H20, H2 0 2). Exempel på enzymer: cytokromoxidas, tyrosinas.
c) Peroxidaser och katalas är enzymer som katalyserar nedbrytningen av H2O2 till syre och vatten.
d) Oxygenaser. Dessa biokatalysatorer påskyndar tillsatsen av syre till substratet. Dopaminhydroxylas är ett exempel på sådana enzymer.
2. Överföringar.
Enzymernas uppgift i denna grupp är att överföra radikaler från donatorsubstansen till mottagarsubstansen.
a) Metyltransferas. DNA-metyltransferaser är de viktigaste enzymerna som styr processen för DNA-replikation. Nukleotidmetylering spelar en viktig roll i regleringen av nukleinsyrafunktionen.
b) Acyltransferaser. Enzymer i denna undergrupp transporterar acylgruppen från en molekyl till en annan. Exempel på acyltransferaser: lecitinkolesterol acyltransferas (överför en funktionell grupp från en fettsyra till kolesterol), lysofosfatidylkolin acyltransferas (acylgruppen överförs till lysofosfatidylkolin).
c) Aminotransferaser är enzymer som är involverade i omvandlingen av aminosyror. Exempel på enzymer: alaninaminotransferas, som katalyserar syntesen av alanin från pyruvat och glutamat genom överföring av aminogrupper.
d) Fosfotransferaser. Enzymer från denna undergrupp katalyserar tillsatsen av en fosfatgrupp. Ett annat namn för fosfotransferaser, kinaser, är mycket vanligare. Exempel är enzymer som hexokinaser och aspartatkinaser, som tillför fosforrester till hexoser (oftast glukos) respektive till asparaginsyra.
3. Hydrolaser är en klass av enzymer som katalyserar klyvningen av bindningar i en molekyl, följt av tillsats av vatten. Ämnen som tillhör denna grupp är de viktigaste enzymerna i matsmältningen.
a) Esteraser - bryt eteriska bindningar. Ett exempel är lipaser, som bryter ner fetter.
b) Glykosidaser. Biokemin hos enzymer i denna serie består i förstörelsen av glykosidbindningar av polymerer (polysackarider och oligosackarider). Exempel: amylas, sukras, m altas.
c) Peptidaser är enzymer som katalyserar nedbrytningen av proteiner till aminosyror. Peptidaser inkluderar enzymer som pepsiner, trypsin, kymotrypsin, karboxipeptidas.
d) Amidaser - delade amidbindningar. Exempel: arginas, ureas, glutaminas, etc. Många amidasenzymer förekommer i ornitincykeln.
4. Lyaser är enzymer som i sin funktion liknar hydrolaser, men vatten förbrukas inte under klyvningen av bindningar i molekyler. Enzymer av denna klass innehåller alltid en icke-proteindel, till exempel i form av vitamin B1 eller B6.
a) Dekarboxylaser. Dessa enzymer verkar på C-C-bindningen. Exempel ärtjäna som glutamatdekarboxylas eller pyruvatdekarboxylas.
b) Hydrataser och dehydrataser är enzymer som katalyserar reaktionen av splittande C-O-bindningar.
c) Amidinlyaser - förstör C-N-bindningar. Exempel: argininsuccinatlyas.
d) P-O-lyas. Sådana enzymer klyver som regel fosfatgruppen från substratsubstansen. Exempel: adenylatcyklas.
Enzymens biokemi är baserad på deras struktur
Förmågan hos varje enzym bestäms av dess individuella, unika struktur. Ett enzym är först och främst ett protein och dess struktur och vikningsgrad spelar en avgörande roll för dess funktion.
Varje biokatalysator kännetecknas av närvaron av ett aktivt centrum, som i sin tur är uppdelat i flera oberoende funktionsområden:
1) Det katalytiska centret är en speciell region av proteinet, genom vilken enzymet fästs till substratet. Beroende på proteinmolekylens konformation kan det katalytiska centret ta en mängd olika former, som måste passa substratet på samma sätt som ett lås till en nyckel. En sådan komplex struktur förklarar varför det enzymatiska proteinet är i ett tertiärt eller kvartärt tillstånd.
2) Adsorptionscenter - fungerar som en "hållare". Här finns det först och främst ett samband mellan enzymmolekylen och substratmolekylen. Bindningarna som bildas av adsorptionscentret är dock mycket svaga, vilket innebär att den katalytiska reaktionen är reversibel i detta skede.
3) Allosteriska centra kan placeras somi det aktiva stället och över hela ytan av enzymet som helhet. Deras funktion är att reglera enzymets funktion. Reglering sker med hjälp av inhibitormolekyler och aktivatormolekyler.
Aktivatorproteiner, som binder till enzymmolekylen, påskyndar dess arbete. Hämmare, tvärtom, hämmar katalytisk aktivitet, och detta kan ske på två sätt: antingen binder molekylen till det allosteriska stället i området för det aktiva stället för enzymet (kompetitiv hämning), eller så fäster den till en annan region av proteinet (icke-konkurrensmässig hämning). Konkurrenshämning anses vara mer effektiv. När allt kommer omkring stänger detta platsen för att binda substratet till enzymet, och denna process är möjlig endast i fallet med nästan fullständig sammanträffande av formen på inhibitormolekylen och det aktiva centret.
Ett enzym består ofta inte bara av aminosyror, utan även av andra organiska och oorganiska ämnen. Följaktligen är apoenzymet isolerat - proteindelen, koenzymet - den organiska delen och kofaktorn - den oorganiska delen. Koenzymet kan representeras av kolhydrater, fetter, nukleinsyror, vitaminer. Kofaktorn är i sin tur oftast hjälpmetalljoner. Aktiviteten hos enzymer bestäms av dess struktur: ytterligare ämnen som utgör sammansättningen ändrar de katalytiska egenskaperna. Olika typer av enzymer är resultatet av en kombination av alla ovanstående komplexa bildningsfaktorer.
Reglering av enzymer
Enzymer som biologiskt aktiva substanser är inte alltid nödvändiga för kroppen. Enzymers biokemi är sådan att de kan skada en levande cell vid överdriven katalys. För att förhindra de skadliga effekterna av enzymer på kroppen är det nödvändigt att på något sätt reglera deras arbete.
T. Eftersom enzymer är av proteinkaraktär, förstörs de lätt vid höga temperaturer. Denatureringsprocessen är reversibel, men den kan avsevärt påverka ämnens funktion.
pH spelar också en stor roll i regleringen. Den högsta aktiviteten hos enzymer observeras som regel vid neutrala pH-värden (7,0-7,2). Det finns också enzymer som bara fungerar i en sur miljö eller bara i en alkalisk. Så i celllysosomer upprätthålls ett lågt pH, vid vilket aktiviteten av hydrolytiska enzymer är maximal. Om de av misstag kommer in i cytoplasman, där miljön redan är närmare neutral, kommer deras aktivitet att minska. Sådant skydd mot "självätande" är baserat på särdragen hos hydrolasernas arbete.
Det är värt att nämna betydelsen av koenzym och kofaktor i sammansättningen av enzymer. Närvaron av vitaminer eller metalljoner påverkar avsevärt funktionen hos vissa specifika enzymer.
Enzymnomenklatur
Alla kroppens enzymer brukar namnges beroende på att de tillhör någon av klasserna, såväl som på vilket substrat de reagerar med. Ibland, enligt den systematiska nomenklaturen, används inte ett utan två substrat i namnet.
Exempel på namn på vissa enzymer:
- Leverenzymer: laktat-dehydrogenas, glutamatdehydrogenas.
- Fullständigt systematiskt namn på enzymet: laktat-NAD+-oxidoreduct-ase.
Det finns också triviala namn som inte följer nomenklaturens regler. Exempel är matsmältningsenzymer: trypsin, kymotrypsin, pepsin.
Enzymsyntesprocess
Enzymernas funktioner bestäms på genetisk nivå. Eftersom en molekyl i stort sett är ett protein, upprepar dess syntes exakt processerna för transkription och translation.
Syntesen av enzymer sker enligt följande schema. Först läses information om det önskade enzymet från DNA, som ett resultat av vilket mRNA bildas. Messenger-RNA kodar för alla aminosyror som enzymet består av. Reglering av enzymer kan också ske på DNA-nivå: om produkten av den katalyserade reaktionen är tillräcklig stoppas gentranskriptionen och vice versa, om det finns ett behov av en produkt aktiveras transkriptionsprocessen.
Efter att mRNA har kommit in i cellens cytoplasma börjar nästa steg - translation. På ribosomerna i det endoplasmatiska retikulum syntetiseras en primär kedja, bestående av aminosyror förbundna med peptidbindningar. Proteinmolekylen i den primära strukturen kan dock ännu inte utföra sina enzymatiska funktioner.
Enzymernas aktivitet beror på proteinets struktur. På samma ER sker proteinvridning, som ett resultat av att först sekundära och sedan tertiära strukturer bildas. Syntesen av vissa enzymer upphör redan i detta skede, men för att aktivera den katalytiska aktiviteten är det ofta nödvändigttillägg av koenzym och kofaktor.
I vissa områden av det endoplasmatiska retikulumet är enzymets organiska komponenter fästa: monosackarider, nukleinsyror, fetter, vitaminer. Vissa enzymer kan inte fungera utan närvaro av ett koenzym.
Cofactor spelar en avgörande roll i bildandet av proteinets kvartära struktur. Vissa funktioner hos enzymer är endast tillgängliga när proteinet når domänorganisationen. Därför är närvaron av en kvartär struktur mycket viktig för dem, där den förbindande länken mellan flera proteinkulor är en metalljon.
Flera former av enzymer
Det finns situationer då det är nödvändigt att ha flera enzymer som katalyserar samma reaktion, men som skiljer sig från varandra i vissa parametrar. Till exempel kan ett enzym arbeta vid 20 grader, men vid 0 grader kommer det inte längre att kunna utföra sina funktioner. Vad ska en levande organism göra i en sådan situation vid låga omgivningstemperaturer?
Detta problem löses enkelt genom närvaron av flera enzymer samtidigt, som katalyserar samma reaktion, men fungerar under olika förhållanden. Det finns två typer av flera former av enzymer:
- Isoenzymer. Sådana proteiner kodas av olika gener, består av olika aminosyror, men katalyserar samma reaktion.
- Sann pluralformer. Dessa proteiner transkriberas från samma gen, men peptider modifieras på ribosomerna. Resultatet är flera former av samma enzym.
BSom ett resultat bildas den första typen av multipla former på genetisk nivå, medan den andra typen bildas på posttranslationell nivå.
Vikten av enzymer
Användningen av enzymer inom medicin reduceras till frisättning av nya läkemedel, där substanserna redan finns i rätt mängd. Forskare har ännu inte hittat något sätt att stimulera syntesen av saknade enzymer i kroppen, men idag finns läkemedel allmänt tillgängliga som tillfälligt kan kompensera för deras brist.
Olika enzymer i cellen katalyserar en mängd olika livsuppehållande reaktioner. En av dessa enismer är representanter för gruppen av nukleaser: endonukleaser och exonukleaser. Deras jobb är att upprätthålla en konstant nivå av nukleinsyror i cellen, ta bort skadat DNA och RNA.
Glöm inte ett sådant fenomen som blodpropp. Eftersom denna process är en effektiv skyddsåtgärd är den under kontroll av ett antal enzymer. Den främsta är trombin, som omvandlar det inaktiva proteinet fibrinogen till aktivt fibrin. Dess trådar skapar ett slags nätverk som täpper igen platsen för skadan på kärlet och därigenom förhindrar överdriven blodförlust.
Enzymer används vid vintillverkning, bryggning, för att få fram många fermenterade mjölkprodukter. Jäst kan användas för att producera alkohol från glukos, men ett extrakt från det räcker för att processen ska lyckas.
Intressanta fakta du inte visste
- Alla enzymer i kroppen har en enorm massa - från 5000 till1000000 Ja. Detta beror på närvaron av protein i molekylen. Som jämförelse: glukosens molekylvikt är 180 Da, och koldioxiden är bara 44 Da.
- Hittills har mer än 2000 enzymer upptäckts som har hittats i cellerna hos olika organismer. De flesta av dessa ämnen är dock inte helt klarlagda ännu.
- Enzymaktivitet används för att producera effektiva tvättmedel. Här spelar enzymer samma roll som i kroppen: de bryter ner organiskt material, och denna egenskap hjälper till i kampen mot fläckar. Det rekommenderas att använda ett liknande tvättpulver vid en temperatur som inte är högre än 50 grader, annars kan denatureringsprocessen inträffa.
- Enligt statistik lider 20 % av människor runt om i världen av brist på något av enzymerna.
- Enzymens egenskaper har varit kända under mycket lång tid, men först 1897 insåg man att inte själva jästen, utan extraktet från deras celler kan användas för att jäsa socker till alkohol.
