En av definitionerna av liv är följande: "Livet är ett sätt att existera för proteinkroppar." På vår planet, utan undantag, innehåller alla organismer sådana organiska ämnen som proteiner. Den här artikeln kommer att beskriva enkla och komplexa proteiner, identifiera skillnader i molekylstruktur och även överväga deras funktioner i cellen.
Vad är proteiner
Ur biokemisynpunkt är dessa högmolekylära organiska polymerer, vars monomerer är 20 sorters olika aminosyror. De är sammankopplade med kovalenta kemiska bindningar, annars kallade peptidbindningar. Eftersom proteinmonomerer är amfotera föreningar innehåller de både en aminogrupp och en karboxylfunktionell grupp. En CO-NH kemisk bindning uppstår mellan dem.
Om en polypeptid består av aminosyrarester, bildar den ett enkelt protein. Polymermolekyler som dessutom innehåller metalljoner, vitaminer, nukleotider, kolhydrater är komplexa proteiner. Nästa viöverväga den rumsliga strukturen hos polypeptider.
Organisationsnivåer för proteinmolekyler
De finns i fyra olika konfigurationer. Den första strukturen är linjär, den är den enklaste och har formen av en polypeptidkedja; under dess spiralisering bildas ytterligare vätebindningar. De stabiliserar helixen, som kallas sekundärstrukturen. Den tertiära organisationsnivån har enkla och komplexa proteiner, de flesta växt- och djurceller. Den sista konfigurationen, den kvartära, uppstår från interaktionen mellan flera molekyler av den naturliga strukturen, förenade av koenzymer, detta är strukturen av komplexa proteiner som utför olika funktioner i kroppen.
Mångfald av enkla proteiner
Denna grupp av polypeptider är inte många. Deras molekyler består endast av aminosyrarester. Proteiner inkluderar till exempel histoner och globuliner. De första presenteras i kärnans struktur och kombineras med DNA-molekyler. Den andra gruppen - globuliner - anses vara huvudkomponenterna i blodplasma. Ett protein som gammaglobulin utför immunskyddets funktioner och är en antikropp. Dessa föreningar kan bilda komplex som inkluderar komplexa kolhydrater och proteiner. Fibrillära enkla proteiner som kollagen och elastin är en del av bindväv, brosk, senor och hud. Deras huvudsakliga funktioner är konstruktion och support.
Proteintubulin är en del av mikrotubuli, som är komponenter i flimmerhår och flageller av sådana encelliga organismer som ciliater, euglena, parasitiska flagellater. Samma protein finns i flercelliga organismer (spermieflageller, äggflimmerhår, cilierade epitel i tunntarmen).
Albuminprotein utför en lagringsfunktion (till exempel äggvita). I endospermen av frön av spannmålsväxter - råg, ris, vete - ackumuleras proteinmolekyler. De kallas cellulära inneslutningar. Dessa ämnen används av frögrodden i början av dess utveckling. Dessutom är den höga proteinh alten i vetekorn en mycket viktig indikator på mjölets kvalitet. Bröd bakat av mjöl rikt på gluten har en hög smak och är nyttigare. Gluten finns i de så kallade durumvetesorterna. Blodplasman från djuphavsfiskar innehåller proteiner som hindrar dem från att dö av kyla. De har frostskyddsegenskaper, vilket förhindrar kroppens död vid låga vattentemperaturer. Å andra sidan innehåller cellväggen hos termofila bakterier som lever i geotermiska källor proteiner som kan behålla sin naturliga konfiguration (tertiär eller kvartär struktur) och inte denaturera i temperaturintervallet från +50 till + 90 °С.
Proteids
Det här är komplexa proteiner, som kännetecknas av stor mångfald på grund av de olika funktioner de utför. Som noterats tidigare innehåller denna grupp av polypeptider, förutom proteindelen, en protesgrupp. Under påverkan av olika faktorer, såsom hög temperatur, s alter av tungmetaller, koncentrerade alkalier och syror, kan komplexa proteiner förändra sinarumslig form, förenkla den. Detta fenomen kallas denaturering. Strukturen hos komplexa proteiner bryts, vätebindningar bryts och molekyler förlorar sina egenskaper och funktioner. Som regel är denaturering irreversibel. Men för vissa polypeptider som utför katalytiska, motoriska och signalfunktioner är renaturering möjlig - återställande av proteinets naturliga struktur.
Om verkan av den destabiliserande faktorn inträffar under en längre tid, förstörs proteinmolekylen helt. Detta leder till klyvning av peptidbindningarna i den primära strukturen. Det går inte längre att återställa proteinet och dess funktioner. Detta fenomen kallas förstörelse. Ett exempel är kokning av kycklingägg: flytande protein - albumin, som finns i tertiärstrukturen, förstörs helt.
Proteinbiosyntes
Kom ihåg ännu en gång att sammansättningen av polypeptider från levande organismer inkluderar 20 aminosyror, bland vilka det finns väsentliga. Dessa är lysin, metionin, fenylalanin, etc. De kommer in i blodomloppet från tunntarmen efter nedbrytningen av proteinprodukter i den. För att syntetisera icke-essentiella aminosyror (alanin, prolin, serin), använder svampar och djur kväveinnehållande föreningar. Växter, som är autotrofer, bildar oberoende alla nödvändiga sammansatta monomerer, som representerar komplexa proteiner. För att göra detta använder de nitrater, ammoniak eller fritt kväve i sina assimileringsreaktioner. I mikroorganismer förser vissa arter sig med en komplett uppsättning aminosyror, medan i andra endast några monomerer syntetiseras. Etapperproteinbiosyntes sker i cellerna i alla levande organismer. Transkription sker i kärnan och translation sker i cellens cytoplasma.
Det första steget - syntesen av mRNA-prekursorn sker med deltagande av enzymet RNA-polymeras. Den bryter vätebindningar mellan DNA-strängar och på en av dem sätter den, enligt komplementaritetsprincipen, ihop en pre-mRNA-molekyl. Den genomgår skivning, det vill säga mognar, och lämnar sedan kärnan in i cytoplasman och bildar en matris ribonukleinsyra.
För genomförandet av det andra steget är det nödvändigt att ha speciella organeller - ribosomer, såväl som molekyler av informations- och transportribonukleinsyror. Ett annat viktigt tillstånd är närvaron av ATP-molekyler, eftersom plastiska utbytesreaktioner, som inkluderar proteinbiosyntes, sker med energiabsorption.
Enzymer, deras struktur och funktioner
Detta är en stor grupp proteiner (cirka 2000) som fungerar som ämnen som påverkar hastigheten för biokemiska reaktioner i celler. De kan vara enkla (trepsin, pepsin) eller komplexa. Komplexa proteiner består av ett koenzym och ett apoenzym. Proteinets specificitet med avseende på de föreningar som det verkar på bestämmer koenzymet, och proteinernas aktivitet observeras endast när proteinkomponenten är associerad med apoenzymet. Den katalytiska aktiviteten hos ett enzym beror inte på hela molekylen, utan bara på det aktiva stället. Dess struktur motsvarar den kemiska strukturen hos det katalyserade ämnet enligt principen"nyckellås", så verkan av enzymer är strikt specifik. Funktionerna hos komplexa proteiner är både deltagande i metaboliska processer och deras användning som acceptorer.
Klasser av komplexa proteiner
De har utvecklats av biokemister baserat på tre kriterier: fysikaliska och kemiska egenskaper, funktionella egenskaper och specifika strukturella egenskaper hos proteiner. Den första gruppen inkluderar polypeptider som skiljer sig i elektrokemiska egenskaper. De är indelade i basiska, neutrala och sura. I förhållande till vatten kan proteiner vara hydrofila, amfifila och hydrofoba. Den andra gruppen inkluderar enzymer, som vi övervägde tidigare. Den tredje gruppen inkluderar polypeptider som skiljer sig åt i den kemiska sammansättningen av protesgrupper (dessa är kromoproteiner, nukleoproteiner, metalloproteiner).
Låt oss överväga egenskaperna hos komplexa proteiner mer i detalj. Till exempel innehåller ett surt protein som ingår i ribosomer 120 aminosyror och är universellt. Det finns i proteinsyntetiserande organeller av både prokaryota och eukaryota celler. En annan representant för denna grupp, S-100-proteinet, består av två kedjor sammanlänkade av en kalciumjon. Det är en del av neuronerna och neuroglia - den stödjande vävnaden i nervsystemet. En gemensam egenskap för alla sura proteiner är ett högt innehåll av tvåbasiska karboxylsyror: glutaminsyra och asparaginsyra. Alkaliska proteiner inkluderar histoner - proteiner som ingår i nukleinsyrorna i DNA och RNA. En egenskap hos deras kemiska sammansättning är en stor mängd lysin och arginin. Histoner bildar tillsammans med kärnans kromatin kromosomer - de viktigaste strukturerna för cellärftlighet. Dessa proteiner är involverade i processerna för transkription och translation. Amfifila proteiner är allmänt närvarande i cellmembran och bildar ett lipoproteinbilager. Efter att ha studerat grupperna av komplexa proteiner som betraktas ovan, var vi övertygade om att deras fysikalisk-kemiska egenskaper bestäms av strukturen hos proteinkomponenten och protesgrupperna.
Vissa komplexa cellmembranproteiner kan känna igen och svara på olika kemiska föreningar, såsom antigener. Detta är en signalfunktion hos proteiner, den är mycket viktig för processerna för selektiv absorption av ämnen som kommer från den yttre miljön och för dess skydd.
Glykoproteiner och proteoglykaner
De är komplexa proteiner som skiljer sig från varandra i den biokemiska sammansättningen av protesgrupperna. Om de kemiska bindningarna mellan proteinkomponenten och kolhydratdelen är kovalent-glykosidiska kallas sådana ämnen glykoproteiner. Deras apoenzym representeras av molekyler av mono- och oligosackarider, exempel på sådana proteiner är protrombin, fibrinogen (proteiner involverade i blodkoagulation). Kortiko- och gonadotropa hormoner, interferoner, membranenzymer är också glykoproteiner. I proteoglykanmolekyler är proteindelen endast 5%, resten faller på protesgruppen (heteropolysackarid). Båda delarna är förbundna med en glykosidbindning av OH-treonin- och arginingrupperna och NH2-glutamin- och lysingrupperna. Proteoglykanmolekyler spelar en mycket viktig roll i cellens vatten-s altmetabolism. Nedanpresenterar en tabell över komplexa proteiner som studerats av oss.
| Glykoproteiner | Proteoglykaner |
| Strukturella komponenter i protesgrupper | |
| 1. Monosackarider (glukos, galaktos, mannos) | 1. Hyaluronsyra |
| 2. Oligosackarider (m altos, laktos, sackaros) | 2. Kondroitsyra. |
| 3. Acetylerade aminoderivat av monosackarider | 3. Heparin |
| 4. Deoxisackarider | |
| 5. Neuramin- och sialinsyror | |
Metalloproteins
Dessa ämnen innehåller joner av en eller flera metaller i sina molekyler. Betrakta exempel på komplexa proteiner som tillhör ovanstående grupp. Dessa är i första hand enzymer såsom cytokromoxidas. Den är belägen på mitokondriernas krista och aktiverar ATP-syntes. Ferrin och transferrin är proteiner som innehåller järnjoner. Den första deponerar dem i celler, och den andra är ett transportprotein i blodet. Ett annat metalloprotein är alfa-amelas, det innehåller kalciumjoner, är en del av saliv och bukspottkörteljuice, som deltar i nedbrytningen av stärkelse. Hemoglobin är både ett metalloprotein och ett kromoprotein. Det utför funktionerna av ett transportprotein och transporterar syre. Som ett resultat bildas föreningen oxyhemoglobin. När kolmonoxid, annars kallad kolmonoxid, andas in, bildar dess molekyler en mycket stabil förening med erytrocythemoglobin. Det sprider sig snabbt genom organ och vävnader, vilket orsakar förgiftning.celler. Som ett resultat, med långvarig inandning av kolmonoxid, inträffar döden från kvävning. Hemoglobin överför också delvis koldioxid som bildas i katabolismprocesserna. Med blodflödet kommer koldioxid in i lungorna och njurarna, och från dem - in i den yttre miljön. Hos vissa kräftdjur och blötdjur är hemocyanin det syrebärande proteinet. Istället för järn innehåller det kopparjoner, så djurens blod är inte rött, utan blått.
Klorofylfunktioner
Som vi nämnde tidigare kan komplexa proteiner bilda komplex med pigment – färgade organiska ämnen. Deras färg beror på kromoformgrupper som selektivt absorberar vissa spektra av solljus. I växtceller finns gröna plastider - kloroplaster som innehåller pigmentet klorofyll. Den består av magnesiumatomer och den flervärda alkoholen fytol. De är förknippade med proteinmolekyler, och själva kloroplasterna innehåller tylakoider (plattor), eller membran anslutna i högar - grana. De innehåller fotosyntetiska pigment - klorofyller - och ytterligare karotenoider. Här är alla enzymer som används i fotosyntetiska reaktioner. Således utför kromoproteiner, som inkluderar klorofyll, de viktigaste funktionerna i ämnesomsättningen, nämligen i reaktionerna av assimilering och dissimilering.
Viralproteiner
De hålls av representanter för icke-cellulära livsformer som är en del av Vira-riket. Virus har inte sin egen proteinsyntesapparat. Nukleinsyror, DNA eller RNA, kan orsaka syntesegna partiklar av cellen själv infekterad med viruset. Enkla virus består endast av proteinmolekyler som är kompakt sammansatta i spiralformade eller polyedriska strukturer, såsom tobaksmosaikvirus. Komplexa virus har ett ytterligare membran som utgör en del av värdcellens plasmamembran. Det kan inkludera glykoproteiner (hepatit B-virus, smittkoppsvirus). Huvudfunktionen hos glykoproteiner är igenkännandet av specifika receptorer på värdcellmembranet. Ytterligare virala höljen inkluderar också enzymproteiner som säkerställer DNA-replikation eller RNA-transkription. Baserat på det föregående kan följande slutsats dras: höljesproteinerna hos virala partiklar har en specifik struktur som beror på värdcellens membranproteiner.
I den här artikeln har vi karakteriserat komplexa proteiner, studerat deras struktur och funktioner i cellerna hos olika levande organismer.
