Proteiner är organiska ämnen. Dessa makromolekylära föreningar kännetecknas av en viss sammansättning och sönderdelas till aminosyror vid hydrolys. Proteinmolekyler finns i en mängd olika former, av vilka många består av flera polypeptidkedjor. Information om ett proteins struktur kodas i DNA, och processen för proteinsyntes kallas translation.
Kemisk sammansättning av proteiner
Average protein contains:
- 52 % kol;
- 7 % väte;
- 12 % kväve;
- 21 % syre;
- 3 % svavel.
Proteinmolekyler är polymerer. För att förstå deras struktur är det nödvändigt att veta vad deras monomerer, aminosyror, är.
Aminosyror
De brukar delas in i två kategorier: ständigt förekommande och ibland förekommande. De förra inkluderar 18 proteinmonomerer och ytterligare 2 amider: asparaginsyra och glutaminsyror. Ibland finns det bara tre syror.
Dessa syror kan klassificeras på många sätt: genom arten av sidokedjorna eller laddningen av deras radikaler, kan de också delas med antalet CN- och COOH-grupper.
Protein primär struktur
Sekvensen av aminosyror i en proteinkedja avgördess efterföljande nivåer av organisation, egenskaper och funktioner. Den huvudsakliga typen av bindning mellan monomerer är peptid. Den bildas genom att klyva väte från en aminosyra och en OH-grupp från en annan.
Den första organisationsnivån för en proteinmolekyl är sekvensen av aminosyror i den, helt enkelt en kedja som bestämmer strukturen hos proteinmolekyler. Den består av ett "skelett" som har en regelbunden struktur. Detta är en upprepad sekvens -NH-CH-CO-. Separata sidokedjor representeras av aminosyraradikaler (R), deras egenskaper bestämmer sammansättningen av strukturen hos proteiner.
Även om strukturen hos proteinmolekyler är densamma kan de skilja sig i egenskaper endast från det faktum att deras monomerer har en annan sekvens i kedjan. Arrangemanget av aminosyror i ett protein bestäms av gener och dikterar vissa biologiska funktioner för proteinet. Sekvensen av monomerer i molekyler som ansvarar för samma funktion är ofta nära i olika arter. Sådana molekyler - samma eller liknande i organisation och utför samma funktioner i olika typer av organismer - är homologa proteiner. Strukturen, egenskaperna och funktionerna hos framtida molekyler fastställs redan vid syntesen av aminosyrakedjan.
Några vanliga funktioner
Strukturen av proteiner har studerats under lång tid, och analysen av deras primära struktur gjorde det möjligt för oss att göra några generaliseringar. De flesta proteiner kännetecknas av närvaron av alla tjugo aminosyror, av vilka det finns särskilt många glycin, alanin, asparaginsyra, glutamin och lite tryptofan, arginin, metionin,histidin. De enda undantagen är vissa grupper av proteiner, till exempel histoner. De behövs för DNA-förpackning och innehåller mycket histidin.
Andra generaliseringen: i globulära proteiner finns inga generella mönster i alterneringen av aminosyror. Men även polypeptider som är avlägsna i biologisk aktivitet har små identiska fragment av molekyler.
Sekundär struktur
Den andra nivån av organisation av polypeptidkedjan är dess rumsliga arrangemang, som stöds av vätebindningar. Tilldela α-helix och β-faldig. En del av kedjan har inte en ordnad struktur, sådana zoner kallas amorfa.
Alfahelixen för alla naturliga proteiner är högerhänt. Sideradikaler av aminosyror i helixen är alltid vända utåt och är placerade på motsatta sidor om dess axel. Om de är opolära grupperas de på ena sidan av spiralen, vilket resulterar i bågar som skapar förutsättningar för konvergens av olika spiralsektioner.
Betaveck - mycket långsträckta spiraler - tenderar att ligga sida vid sida i proteinmolekylen och bilda parallella och icke-parallella β-veckade lager.
Tertiär proteinstruktur
Den tredje nivån av organisering av en proteinmolekyl är veckningen av spiraler, veck och amorfa sektioner till en kompakt struktur. Detta beror på växelverkan mellan sidoradikalerna i monomererna med varandra. Sådana anslutningar är uppdelade i flera typer:
- vätebindningar bildas mellan polära radikaler;
- hydrofobisk– mellan opolära R-grupper;
- elektrostatiska attraktionskrafter (jonbindningar) – mellan grupper vars laddningar är motsatta;
- disulfidbryggor mellan cysteinradikaler.
Den sista typen av bindning (–S=S-) är en kovalent interaktion. Disulfidbroar stärker proteiner, deras struktur blir mer hållbar. Men sådana anslutningar krävs inte. Till exempel kan det finnas mycket lite cystein i polypeptidkedjan, eller så finns dess radikaler i närheten och kan inte skapa en "bro".
Den fjärde organisationsnivån
Alla proteiner bildar inte en kvartär struktur. Strukturen av proteiner på den fjärde nivån bestäms av antalet polypeptidkedjor (protomerer). De är sammankopplade med samma bindningar som den tidigare organisationsnivån, förutom disulfidbryggor. En molekyl består av flera protomerer, som var och en har sin egen speciella (eller identiska) tertiära struktur.
Alla organisationsnivåer bestämmer vilka funktioner de resulterande proteinerna kommer att utföra. Strukturen av proteiner på den första organisationsnivån bestämmer mycket exakt deras efterföljande roll i cellen och kroppen som helhet.
Proteinfunktioner
Det är svårt att ens föreställa sig hur viktig proteinernas roll i cellaktiviteten är. Ovan undersökte vi deras struktur. Proteinernas funktioner är direkt beroende av det.
De utför en byggnadsfunktion (strukturell) och utgör grunden för cytoplasman i alla levande celler. Dessa polymerer är huvudmaterialet i alla cellmembran närär komplexbundna med lipider. Detta inkluderar också uppdelningen av cellen i fack, som var och en har sina egna reaktioner. Faktum är att varje komplex av cellulära processer kräver sina egna förhållanden, speciellt mediets pH spelar en viktig roll. Proteiner bygger tunna skiljeväggar som delar upp cellen i så kallade fack. Och själva fenomenet kallas kompartmentalisering.
Den katalytiska funktionen är att reglera alla reaktioner i cellen. Alla enzymer är antingen enkla eller komplexa proteiner av ursprung.
Alla slags rörelser av organismer (musklers arbete, rörelse av protoplasma i en cell, flimmer av flimmerhår i protozoer, etc.) utförs av proteiner. Strukturen hos proteiner gör att de kan röra sig, bilda fibrer och ringar.
Transportfunktionen är att många ämnen transporteras genom cellmembranet av speciella bärarproteiner.
De här polymerernas hormonella roll är omedelbart tydlig: ett antal hormoner är proteiner i struktur, till exempel insulin, oxytocin.
Reservfunktion bestäms av att proteiner kan bilda avlagringar. Till exempel äggvalgumin, mjölkkasein, växtfröproteiner - de lagrar en stor mängd näringsämnen.
Alla senor, ledleder, skelettets ben, hovar bildas av proteiner, vilket för oss till deras nästa funktion - att stödja.
Proteinmolekyler är receptorer som utför selektivt igenkänning av vissa ämnen. I denna roll är glykoproteiner och lektiner särskilt kända.
Det viktigasteimmunitetsfaktorer - antikroppar och komplementsystemet till ursprung är proteiner. Till exempel är processen för blodkoagulering baserad på förändringar i fibrinogenproteinet. De inre väggarna i matstrupen och magsäcken är fodrade med ett skyddande lager av slemproteiner - liciner. Toxiner är också proteiner i ursprung. Grunden för huden som skyddar djurkroppen är kollagen. Alla dessa proteinfunktioner är skyddande.
Tja, den sista funktionen är reglerande. Det finns proteiner som styr genomets arbete. Det vill säga de reglerar transkription och översättning.
Oavsett hur viktig proteinernas roll är, har strukturen av proteiner nystas upp av forskare under lång tid. Och nu upptäcker de nya sätt att använda denna kunskap.
