Som ni vet är proteiner grunden för livets ursprung på vår planet. Enligt Oparin-Haldane-teorin var det koacervatdroppen, bestående av peptidmolekyler, som blev grunden för levande varelsers födelse. Detta är utom tvivel, eftersom analysen av den interna sammansättningen av någon representant för biomassan visar att dessa ämnen finns i allt: växter, djur, mikroorganismer, svampar, virus. Dessutom är de mycket olika och makromolekylära till sin natur.
Dessa strukturer har fyra namn, de är alla synonymer:
- proteins;
- proteins;
- polypeptider;
- peptider.
Proteinmolekyler
Deras antal är verkligen oöverskådligt. Dessutom kan alla proteinmolekyler delas in i två stora grupper:
- enkelt - består endast av aminosyrasekvenser sammankopplade med peptidbindningar;
- komplex - proteinets struktur och struktur kännetecknas av ytterligare protolytiska (protetiska) grupper, även kallade kofaktorer.
Samtidigt har komplexa molekyler också sin egen klassificering.
Gradation av komplexa peptider
- Glykoproteiner är närbesläktade föreningar av protein och kolhydrater. in i molekylens strukturprotesgrupper av mukopolysackarider är sammanflätade.
- Lipoproteiner är en komplex förening av protein och lipid.
- Metalloproteiner - metalljoner (järn, mangan, koppar och andra) fungerar som en protesgrupp.
- Nukleoproteiner - kopplingen av protein och nukleinsyror (DNA, RNA).
- Fosfoproteiner - konformationen av ett protein och en ortofosforsyrarest.
- Kromoproteiner - mycket likt metalloproteiner, men grundämnet som ingår i protesgruppen är ett helfärgat komplex (rött - hemoglobin, grönt - klorofyll, och så vidare).
Varje övervägd grupp har olika struktur och egenskaper hos proteiner. De funktioner de utför varierar också beroende på typen av molekyl.
Kemisk struktur hos proteiner
Ur denna synvinkel är proteiner en lång, massiv kedja av aminosyrarester sammankopplade av specifika bindningar som kallas peptidbindningar. Från sidostrukturerna av syrorna avgår grenar - radikaler. Denna struktur av molekylen upptäcktes av E. Fischer i början av 2000-talet.
Senare studerades proteiner, proteiners struktur och funktioner mer i detalj. Det blev tydligt att det bara finns 20 aminosyror som bildar peptidens struktur, men de kan kombineras på en mängd olika sätt. Därav mångfalden av polypeptidstrukturer. Dessutom kan proteiner genomgå ett antal kemiska omvandlingar i livets och utförandet av deras funktioner. Som ett resultat ändrar de strukturen, och en helt nyanslutningstyp.
För att bryta peptidbindningen, det vill säga för att bryta proteinet, kedjornas struktur, måste du välja mycket svåra förhållanden (verkan av höga temperaturer, syror eller alkalier, en katalysator). Detta beror på den höga styrkan hos kovalenta bindningar i molekylen, nämligen i peptidgruppen.
Detektion av proteinstrukturen i laboratoriet utförs med hjälp av biuretreaktionen - exponering av polypeptiden för nyutfälld koppar(II)hydroxid. Komplexet av peptidgruppen och kopparjonen ger en ljus lila färg.
Det finns fyra huvudsakliga strukturella organisationer, som var och en har sina egna strukturella egenskaper hos proteiner.
Organisationsnivåer: Primärstruktur
Som nämnts ovan är en peptid en sekvens av aminosyrarester med eller utan inneslutningar, koenzymer. Så det primära namnet är en sådan struktur av molekylen, som är naturlig, naturlig, är verkligen aminosyror förbundna med peptidbindningar, och inget mer. Det vill säga en polypeptid med linjär struktur. Samtidigt är de strukturella egenskaperna hos proteiner i en sådan plan att en sådan kombination av syror är avgörande för utförandet av funktionerna hos en proteinmolekyl. På grund av närvaron av dessa egenskaper är det möjligt att inte bara identifiera peptiden, utan också att förutsäga egenskaperna och rollen för en helt ny, ännu inte upptäckt. Exempel på peptider med en naturlig primär struktur är insulin, pepsin, kymotrypsin och andra.
Sekundär konformation
Strukturen och egenskaperna hos proteiner i denna kategori förändras något. En sådan struktur kan bildas initi alt från naturen eller när den utsätts för primär hård hydrolys, temperatur eller andra förhållanden.
Denna struktur har tre varianter:
- Släta, regelbundna, stereoregelbundna spolar byggda av aminosyrarester som vrider sig runt anslutningens huvudaxel. De hålls samman endast av vätebindningar som uppstår mellan syret i en peptidgrupp och vätet i en annan. Dessutom anses strukturen vara korrekt på grund av det faktum att svängarna upprepas jämnt var fjärde länk. En sådan struktur kan vara antingen vänsterhänt eller högerhänt. Men i de flesta kända proteiner dominerar den högerroterande isomeren. Sådana konformationer kallas alfastrukturer.
- Sammansättningen och strukturen av proteiner av följande typ skiljer sig från den föregående genom att vätebindningar bildas inte mellan rester som står sida vid sida på ena sidan av molekylen, utan mellan väsentligt avlägsna sådana, och på ett tillräckligt stort avstånd. Av denna anledning tar hela strukturen formen av flera vågiga, serpentinpolypeptidkedjor. Det finns en egenskap som ett protein måste uppvisa. Strukturen av aminosyror på grenarna bör vara så kort som möjligt, som glycin eller alanin, till exempel. Denna typ av sekundär konformation kallas beta-ark för deras förmåga att hålla ihop till en gemensam struktur.
- Biologi hänvisar till den tredje typen av proteinstruktur somkomplexa, spridda, oordnade fragment som inte har stereoregularitet och som kan förändra strukturen under påverkan av yttre förhållanden.
Inga exempel på naturligt förekommande proteiner har identifierats.
Högskoleutbildning
Detta är en ganska komplex struktur som kallas "klot". Vad är ett sådant protein? Dess struktur är baserad på den sekundära strukturen, men nya typer av interaktioner mellan atomerna i grupperingarna läggs till, och hela molekylen tycks vika sig, vilket fokuserar på det faktum att de hydrofila grupperna är riktade inuti kulan och de hydrofoba grupperna är riktade utåt.
Detta förklarar laddningen av proteinmolekylen i kolloidala lösningar av vatten. Vilka typer av interaktioner finns det?
- Vätebindningar - förbli oförändrade mellan samma delar som i den sekundära strukturen.
- Hydrofoba (hydrofila) interaktioner - uppstår när en polypeptid löses i vatten.
- Jonisk attraktion - bildas mellan motsatt laddade grupper av aminosyrarester (radikaler).
- Kovalenta interaktioner - kan bildas mellan specifika sura platser - cysteinmolekyler, eller snarare, deras svansar.
Således kan sammansättningen och strukturen av proteiner med tertiär struktur beskrivas som polypeptidkedjor vikta till kulor, som håller och stabiliserar deras konformation på grund av olika typer av kemiska interaktioner. Exempel på sådana peptider:fosfoglyceratkenas, tRNA, alfa-keratin, silkesfibroin och andra.
kvadternär struktur
Detta är en av de mest komplexa kulorna som proteiner bildar. Strukturen och funktionerna hos proteiner av detta slag är mycket mångsidiga och specifika.
Vad är det här för konformation? Dessa är flera (i vissa fall dussintals) stora och små polypeptidkedjor som bildas oberoende av varandra. Men sedan, på grund av samma interaktioner som vi övervägde för den tertiära strukturen, vrider och flätar alla dessa peptider samman med varandra. På detta sätt erhålls komplexa konformationskulor som kan innehålla metallatomer, lipidgrupper och kolhydratgrupper. Exempel på sådana proteiner: DNA-polymeras, tobaksvirusproteinskal, hemoglobin och andra.
Alla peptidstrukturer vi har övervägt har sina egna identifieringsmetoder i laboratoriet, baserade på moderna möjligheter att använda kromatografi, centrifugering, elektron- och optisk mikroskopi och hög datorteknik.
Utförda funktioner
Proteins struktur och funktion är nära korrelerade med varandra. Det vill säga att varje peptid spelar en viss roll, unik och specifik. Det finns också de som kan utföra flera betydande operationer i en levande cell samtidigt. Det är dock möjligt att i generaliserad form uttrycka proteinmolekylernas huvudfunktioner i levande varelsers organismer:
- Rörelsestöd. Encelliga organismer, antingen organeller eller någratyper av celler är kapabla till rörelse, sammandragning, förskjutning. Detta tillhandahålls av proteiner som är en del av strukturen av deras motoriska apparat: cilia, flageller, cytoplasmatiskt membran. Om vi talar om celler som inte kan röra sig, kan proteiner bidra till deras sammandragning (muskelmyosin).
- Närings- eller reservfunktion. Det är ackumuleringen av proteinmolekyler i ägg, embryon och frön från växter för att ytterligare fylla på de saknade näringsämnena. När de klyvs ger peptider aminosyror och biologiskt aktiva substanser som är nödvändiga för den normala utvecklingen av levande organismer.
- Energifunktion. Förutom kolhydrater kan proteiner också ge styrka till kroppen. Med nedbrytningen av 1 g av peptiden frigörs 17,6 kJ användbar energi i form av adenosintrifosfat (ATP), som spenderas på vitala processer.
- Signal- och regleringsfunktion. Det består i genomförandet av noggrann kontroll över pågående processer och överföring av signaler från celler till vävnader, från dem till organ, från de senare till system, och så vidare. Ett typiskt exempel är insulin, som strikt fixerar mängden glukos i blodet.
- Receptorfunktion. Det utförs genom att ändra konformationen av peptiden på ena sidan av membranet och involvera den andra änden i omstruktureringen. Samtidigt sänds signalen och den nödvändiga informationen. Oftast är sådana proteiner inbyggda i cellernas cytoplasmatiska membran och utövar strikt kontroll över alla ämnen som passerar genom det. Meddela även omkemiska och fysiska förändringar i miljön.
- Peptiders transportfunktion. Det utförs av kanalproteiner och bärarproteiner. Deras roll är uppenbar - att transportera de nödvändiga molekylerna till platser med låg koncentration från delar med hög. Ett typiskt exempel är transporten av syre och koldioxid genom organ och vävnader med proteinet hemoglobin. De utför också leverans av föreningar med låg molekylvikt genom cellmembranet inuti.
- Strukturell funktion. En av de viktigaste av dem som protein utför. Strukturen av alla celler, deras organeller tillhandahålls exakt av peptider. De, som en ram, sätter formen och strukturen. Dessutom stödjer de det och modifierar det vid behov. Därför, för tillväxt och utveckling, behöver alla levande organismer proteiner i kosten. Dessa peptider inkluderar elastin, tubulin, kollagen, aktin, keratin och andra.
- Katalytisk funktion. Enzymer gör det. De är många och varierande och accelererar alla kemiska och biokemiska reaktioner i kroppen. Utan deras medverkan kunde ett vanligt äpple i magen smältas på bara två dagar, med stor sannolikhet att ruttna. Under inverkan av katalas, peroxidas och andra enzymer tar denna process två timmar. I allmänhet är det tack vare denna roll av proteiner som anabolism och katabolism utförs, det vill säga plast- och energiomsättningen.
Skyddsroll
Det finns flera typer av hot som proteiner är designade för att skydda kroppen från.
Först, kemiskattack av traumatiska reagenser, gaser, molekyler, ämnen med olika verkningsspektrum. Peptider kan ingå kemisk interaktion med dem, omvandla dem till en ofarlig form eller helt enkelt neutralisera dem.
För det andra, det fysiska hotet från sår - om proteinet fibrinogen inte omvandlas till fibrin i tid vid skadestället, kommer blodet inte att koagulera, vilket innebär att blockering inte kommer att inträffa. Då behöver du tvärtom plasminpeptiden, som kan lösa upp koageln och återställa kärlets öppenhet.
Tredje, hotet mot immunitet. Strukturen och betydelsen av proteiner som bildar immunförsvar är extremt viktiga. Antikroppar, immunglobuliner, interferoner är alla viktiga och betydelsefulla delar av det mänskliga lymfsystemet och immunsystemet. Alla främmande partiklar, skadliga molekyler, döda delar av cellen eller hela strukturen utsätts för omedelbar undersökning av peptidföreningen. Det är därför en person självständigt, utan hjälp av mediciner, kan skydda sig dagligen från infektioner och enkla virus.
Fysiska egenskaper
Strukturen av ett cellprotein är mycket specifik och beror på vilken funktion som utförs. Men de fysikaliska egenskaperna hos alla peptider är lika och kokar ner till följande egenskaper.
- Vikten av en molekyl är upp till 1 000 000 D alton.
- Kolloidala system bildas i en vattenlösning. Där får strukturen en laddning som kan variera beroende på surheten i miljön.
- När de utsätts för svåra förhållanden (bestrålning, syra eller alkali, temperatur och så vidare), kan de flytta till andra nivåer av konformationer, dvs.denaturera. Denna process är irreversibel i 90% av fallen. Men det finns också en omvänd förskjutning - renaturering.
Dessa är huvudegenskaperna hos peptidernas fysikaliska egenskaper.
