Ordet "enzym" har latinska rötter. I översättning betyder det "surdeg". På engelska används begreppet "enzym", härlett från den grekiska termen, som betyder samma sak. Enzymer är specialiserade proteiner. De bildas i celler och har förmågan att påskynda förloppet av biokemiska processer. Med andra ord fungerar de som biologiska katalysatorer. Låt oss överväga ytterligare vad som utgör specificiteten för enzymers verkan. Typerna av specificitet kommer också att beskrivas i artikeln.
Allmänna egenskaper
Manifestationen av den katalytiska aktiviteten hos vissa enzymer beror på närvaron av ett antal icke-proteinföreningar. De kallas kofaktorer. De är indelade i 2 grupper: metalljoner och ett antal oorganiska ämnen, samt koenzymer (organiska föreningar).
Aktivitetsmekanism
Enzymer tillhör genom sin kemiska natur gruppen proteiner. Men till skillnad från den senare innehåller de element som övervägs en aktiv webbplats. Det är ett unikt komplex av funktionella grupper av aminosyrarester. De är strikt orienterade i rymden på grund av enzymets tertiära eller kvartära struktur. I aktivcentrum är isolerade katalytiska och substratställen. Det senare är det som bestämmer enzymernas specificitet. Substratet är det ämne som proteinet verkar på. Tidigare trodde man att deras interaktion utförs på principen om "nyckeln till slottet." Med andra ord måste den aktiva platsen tydligt motsvara substratet. För närvarande råder en annan hypotes. Man tror att det inte finns någon exakt överensstämmelse initi alt, men det uppträder under växelverkan mellan ämnen. Den andra - katalytiska - platsen påverkar åtgärdens specificitet. Med andra ord bestämmer den typen av den accelererade reaktionen.
Byggnad
Alla enzymer är uppdelade i en- och tvåkomponenter. De förra har en struktur som liknar strukturen hos enkla proteiner. De innehåller bara aminosyror. Den andra gruppen - proteiner - inkluderar protein och icke-proteindelar. Det sista är koenzymet, det första är apoenzymet. Det senare bestämmer enzymets substratspecificitet. Det vill säga, den utför funktionen av ett substratställe i det aktiva centret. Koenzymet fungerar följaktligen som en katalytisk region. Det är relaterat till åtgärdens specificitet. Vitaminer, metaller och andra lågmolekylära föreningar kan fungera som koenzymer.
Catalysis
Förekomsten av en kemisk reaktion är associerad med kollision mellan molekyler av interagerande ämnen. Deras rörelse i systemet bestäms av närvaron av potentiell fri energi. För en kemisk reaktion är det nödvändigt att molekylerna tar en övergångtillstånd. Med andra ord måste de ha tillräckligt med styrka för att passera energibarriären. Det representerar den minsta mängden energi för att göra alla molekyler reaktiva. Alla katalysatorer, inklusive enzymer, kan sänka energibarriären. Detta bidrar till det accelererade reaktionsförloppet.
Vilken specifika egenskaper har enzymer?
Denna förmåga uttrycks i accelerationen av endast en viss reaktion. Enzymer kan verka på samma substrat. Men var och en av dem accelererar bara en specifik reaktion. Enzymets reaktiva specificitet kan spåras genom exemplet med pyruvatdehydrogenaskomplexet. Det inkluderar proteiner som påverkar PVK. De viktigaste är: pyruvatdehydrogenas, pyruvatdekarboxylas, acetyltransferas. Själva reaktionen kallas oxidativ dekarboxylering av PVC. Dess produkt är aktiv ättiksyra.
Klassificering
Det finns följande typer av enzymspecificitet:
- Stereokemikalie. Det uttrycks i en substanss förmåga att påverka en av de möjliga substratstereoisomererna. Till exempel kan fumarathydrotas verka på fumarat. Det påverkar dock inte cis-isomeren - maleinsyra.
- Absolut. Specificiteten hos enzymer av denna typ uttrycks i förmågan hos ett ämne att endast påverka ett specifikt substrat. Till exempel reagerar sukras uteslutande med sackaros, arginas med arginin och så vidare.
- Släkting. Enzymernas specificitet i dettacase uttrycks i ett ämnes förmåga att påverka en grupp substrat som har en bindning av samma typ. Till exempel reagerar alfa-amylas med glykogen och stärkelse. De har en bindning av glykosidtyp. Trypsin, pepsin, chymotrypsin påverkar många proteiner i peptidgruppen.
Temperature
Enzymer har specificitet under vissa förhållanden. För de flesta av dem tas en temperatur på + 35 … + 45 grader som det optimala. När ett ämne placeras under förhållanden med lägre hastigheter kommer dess aktivitet att minska. Detta tillstånd kallas reversibel inaktivering. När temperaturen stiger kommer hans förmågor att återställas. Det är värt att säga att när den placeras i förhållanden där t är högre än de angivna värdena kommer inaktivering också att inträffa. Men i det här fallet kommer det att vara oåterkalleligt, eftersom det inte kommer att återställas när temperaturen sjunker. Detta beror på denatureringen av molekylen.
Inverkan av pH
Molekylens laddning beror på surheten. Följaktligen påverkar pH aktiviteten hos det aktiva stället och enzymets specificitet. Det optimala surhetsindexet för varje ämne är olika. Men i de flesta fall är det 4-7. Till exempel, för saliv alfa-amylas, är den optimala surheten 6,8. Samtidigt finns det ett antal undantag. Den optimala surheten för pepsin är till exempel 1,5-2,0, kymotrypsin och trypsin är 8-9.
Koncentration
Ju mer enzym som finns, desto snabbare är reaktionshastigheten. Liknandeen slutsats kan också dras angående substratets koncentration. Emellertid bestäms mättningsinnehållet i målet teoretiskt för varje ämne. Med den kommer alla aktiva centra att vara ockuperade av det tillgängliga substratet. I detta fall kommer enzymets specificitet att vara maximal, oavsett efterföljande tillägg av mål.
Regulatory Substances
De kan delas in i hämmare och aktivatorer. Båda dessa kategorier är indelade i ospecifika och specifika. Den senare typen av aktivatorer inkluderar galls alter (för lipas i bukspottkörteln), kloridjoner (för alfa-amylas), s altsyra (för pepsin). Ospecifika aktivatorer är magnesiumjoner som påverkar kinaser och fosfataser, och specifika inhibitorer är terminala peptider av proenzymer. De senare är inaktiva former av ämnen. De aktiveras vid klyvning av terminala peptider. Deras specifika typer motsvarar varje enskilt proenzym. Till exempel, i en inaktiv form, produceras trypsin i form av trypsinogen. Dess aktiva centrum stängs av en terminal hexapeptid, som är en specifik hämmare. Under aktiveringsprocessen delas den av. Det aktiva stället för trypsin blir öppet som ett resultat. Ospecifika inhibitorer är s alter från tungmetaller. Till exempel kopparsulfat. De provocerar denaturering av föreningar.
Hämning
Det kan vara konkurrenskraftigt. Detta fenomen uttrycks i uppkomsten av en strukturell likhet mellan inhibitorn och substratet. Dom ärgå in i en kamp för kommunikation med det aktiva centret. Om inhibitorh alten är högre än substratets, bildas en komplex enzyminhibitor. När en målsubstans tillsätts kommer förhållandet att ändras. Som ett resultat kommer inhibitorn att tvingas ut. Till exempel fungerar succinat som ett substrat för succinatdehydrogenas. Inhibitorer är oxaloacetat eller malonat. Konkurrenspåverkan anses vara reaktionsprodukter. Ofta liknar de substrat. Till exempel, för glukos-6-fosfat, är produkten glukos. Substratet kommer att vara glukos-6-fosfat. Icke-konkurrensmässig hämning innebär inte strukturell likhet mellan ämnen. Både hämmaren och substratet kan binda till enzymet samtidigt. I detta fall bildas en ny förening. Det är en komplex-enzym-substrat-hämmare. Under interaktionen blockeras det aktiva centret. Detta beror på bindningen av inhibitorn till det katalytiska stället för AC. Ett exempel är cytokromoxidas. För detta enzym fungerar syre som ett substrat. Blåvätesyras alter är hämmare av cytokromoxidas.
Allosterisk reglering
I vissa fall, förutom det aktiva centret som bestämmer specificiteten för enzymet, finns det ytterligare en länk. Det är en allosterisk komponent. Om aktivatorn med samma namn binder till den ökar enzymets effektivitet. Om en hämmare reagerar med det allosteriska centret, minskar ämnets aktivitet i enlighet därmed. Till exempel adenylatcyklas ochguanylatcyklas är enzymer med reglering av allosterisk typ.
