Det mänskliga lymfsystemet utför ett antal viktiga skyddsfunktioner som förhindrar utvecklingen av patogena mikroorganismer eller virus i flytande medier, celler och vävnader. B-lymfocyter är ansvariga för humoral immunitet, som, med ytterligare mognad, syntetiserar immunglobuliner (Ig). Strukturen av dessa ämnen gör att du kan hitta, markera och förstöra antigener som har kommit in i kroppen. Vilka egenskaper har molekyler?
Plasmaceller
Alla lymfatiska celler i människokroppen är indelade i två stora grupper: T-lymfocyter och B-lymfocyter. De första är ansvariga för cellulär immunitet, absorberar antigener i processen med fagocytos. Den senares uppgift är att syntetisera specifika antikroppar - humoral immunitet.
B-lymfocyter bestäms i sekundära lymfoida organ (lymfkörtlar, mjälte) och bildar sedan en population av plasmaceller, som också kallas plasmaceller. De migrerar vidare till den röda benmärgen, slemhinnor och vävnader.
Plasmocyter når stora storlekar (upp till 20 mikron), färgas basofilt, d.v.s. i lila med hjälp av färgämnen. I mittenav dessa celler är en stor kärna med karakteristiska klumpar av heterokromatin, som liknar ekrarna på ett hjul.
Cytoplasman färgas ljusare än kärnan. Den rymmer ett kraftfullt transportcentrum, bestående av det endoplasmatiska retikulumet och Golgi-apparaten. AH är ganska starkt utvecklad och bildar cellens så kallade ljusgård.
Alla dessa strukturer är inriktade på syntesen av antikroppar som är ansvariga för humoral immunitet. Strukturen hos immunglobulinmolekylen har sina egna egenskaper, så den gradvisa och högkvalitativa mognaden av dessa strukturer i syntesprocessen är viktig.
Det är faktiskt därför ett så tätt nätverk av EPS och Golgi-apparaten har utvecklats. Dessutom är den genetiska apparaten för plasmaceller, innesluten i kärnan, huvudsakligen inriktad på syntesen av antikroppsproteiner. Mogna plasmaceller är ett exempel på en hög grad av bestämning, så de delar sig sällan.
Strukturen av immunglobulinantikroppar
Dessa mycket specialiserade molekyler är glykoproteiner eftersom de har protein- och kolhydratdelar. Vi är intresserade av skelettet av immunglobuliner.
En molekyl består av 4 peptidkedjor: två tunga (H-kedjor) och två lätta (L-kedjor). De ansluter till varandra genom disulfidbindningar, och som ett resultat kan vi observera formen på molekylen, som liknar en slangbella.
Strukturen av immunglobuliner syftar till att koppla ihop med antigener med hjälp av specifika Fab-fragment. I de fria ändarna av "slingshot" bildas varje sådan region av två variabla domäner: en från tung ochen från ljuskedjan. Permanenta domäner fungerar som en ställning (3 på varje tung och en på lätta kedjor).
Mobiliteten hos de variabla ändarna av immunglobulin tillhandahålls av närvaron av ett gångjärnsområde på den plats där en disulfidbindning bildas mellan två H-kedjor. Detta förenklar avsevärt processen för antigen-antikroppsinteraktion.
Den tredje änden av molekylen, som inte interagerar med främmande molekyler, förblir oövervägd. Den kallas Fc-regionen och är ansvarig för bindningen av immunglobulin till membranen i plasmaceller och andra celler. Förresten, lätta kedjor kan vara av två typer: kappa (κ) och lambda (λ). De är sammankopplade med disulfidbindningar. Det finns också fem typer av tunga kedjor, enligt vilka olika typer av immunglobuliner klassificeras. Dessa är α-(alfa), δ-(delta), ε-(epsilon), γ-(gamma) Μ-(mu) kedjor.
Vissa antikroppar kan bilda polymerstrukturer som stabiliseras av ytterligare J-peptider. Det är så dimerer, trimerer, tetramerer eller pentomerer av Ig av en viss typ bildas.
En annan ytterligare S-kedja är karakteristisk för sekretoriska immunglobuliner, vars struktur och biokemi gör att de kan fungera i slemhinnorna i munnen eller tarmarna. Denna extra kedja förhindrar naturliga enzymer från att bryta ner antikroppsmolekyler.
Strukturen och klasserna av immunglobuliner
Mångfalden av antikroppar i vår kropp förutbestämmer variationen i humorala immunitetsfunktioner. Varje Ig-klasshar sina egna särdrag, genom vilka det inte är svårt att gissa deras roll i immunsystemet.
Immunglobulins struktur och funktioner är direkt beroende av varandra. På molekylär nivå skiljer de sig åt i aminosyrasekvensen för den tunga kedjan, vars typer vi redan har nämnt. Därför finns det 5 typer av immunglobuliner: IgG, IgA, IgE, IgM och IgD.
Funktioner hos immunglobulin G
IgG bildar inte polymerer och integreras inte i cellmembran. Närvaron av en gamma-tung kedja avslöjades i sammansättningen av molekylerna.
Ett utmärkande för denna klass är det faktum att endast dessa antikroppar kan penetrera placentabarriären och bilda fostrets immunförsvar.
IgG utgör 70-80 % av alla serumantikroppar, så molekylerna kan lätt upptäckas med laboratoriemetoder. I blodet är 12 g/l det genomsnittliga innehållet i denna klass, och denna siffra uppnås vanligtvis vid 12 års ålder.
Strukturen av immunglobulin G gör att du kan utföra följande funktioner:
- Avgiftning.
- Opsonisering av antigener.
- Startar komplementmedierad cytolys.
- Presentation av antigen för mördarceller.
- Säkerställer den nyföddas immunitet.
Immunoglobulin A: funktioner och funktioner
Denna klass av antikroppar förekommer i två former: serum och sekretorisk.
I blodserumet utgör IgA 10-15 % av alla antikroppar och dess genomsnittliga mängdär 2,5 g/l vid 10 års ålder.
Vi är mer intresserade av den sekretoriska formen av immunglobulin A, eftersom cirka 60 % av molekylerna i denna klass av antikroppar är koncentrerade i kroppens slemhinnor.
Strukturen av immunglobulin A kännetecknas också av dess variation på grund av närvaron av en J-peptid, som kan delta i bildningen av dimerer, trimerer eller tetramerer. På grund av detta kan ett sådant antikroppskomplex binda ett stort antal antigener.
Under bildandet av IgA fästs en annan komponent till molekylen - S-proteinet. Dess huvudsakliga uppgift är att skydda hela komplexet från den destruktiva verkan av enzymer och andra celler i det mänskliga lymfsystemet.
Immunoglobulin A finns i slemhinnorna i mag-tarmkanalen, genitourinary system och andningsvägar. IgA-molekyler omsluter antigena partiklar och förhindrar därigenom deras vidhäftning till väggarna i ihåliga organ.
Funktionerna för denna klass av antikroppar är följande:
- Neutralisering av antigener.
- Den första barriären för alla humorala immunitetsmolekyler.
- Opsonisera och märk antigener.
Immunoglobulin M
Representanter för IgM-klassen kännetecknas av stora molekylstorlekar, eftersom deras komplex är pentamerer. Hela strukturen stöds av ett J-protein, och ryggraden i molekylen är de tunga kedjorna av nu-typen.
Den pentameriska strukturen är karakteristisk för den sekretoriska formen av detta immunglobulin, men det finns också monomerer. De senare är fästa på membranB-lymfocyter, vilket hjälper cellerna att upptäcka patogena element i kroppsvätskor.
Endast 5-10 % är IgM i blodserum, och dess innehåll överstiger i genomsnitt inte 1 g/l. Antikroppar av denna klass är de äldsta i evolutionära termer, och de syntetiseras endast av B-lymfocyter och deras prekursorer (plasmocyter är inte kapabla till detta).
Antalet antikroppar M ökar hos nyfödda, eftersom. detta är en faktor i den intensiva utsöndringen av IgG. Sådan stimulering har en positiv effekt på utvecklingen av barnets immunitet.
Strukturen av immunglobulin M tillåter inte att det passerar placentabarriärerna, så upptäckten av dessa antikroppar i fostervätskor blir en signal om ett brott mot metaboliska mekanismer, en infektion eller en defekt i moderkakan.
IgM-funktioner:
- Neutralisering.
- Opsonization.
- Aktivering av komplementberoende cytolys.
- Bildning av immunitet hos den nyfödda.
Funktioner hos immunglobulin D
Den här typen av antikroppar har studerats lite, så deras roll i kroppen är inte helt klarlagd. IgD förekommer endast i form av monomerer, i blodserum utgör dessa molekyler inte mer än 0,2 % av alla antikroppar (0,03 g/l).
Huvudfunktionen för immunglobulin D är mottagning inom membranet av B-lymfocyter, men endast 15 % av hela populationen av dessa celler har IgD. Antikroppar fästs med hjälp av molekylens Fc-terminal, och tunga kedjor tillhör deltaklassen.
Struktur och funktionerimmunglobulin E
Denna klass utgör en liten del av alla serumantikroppar (0,00025%). IgE, även känt som reagin, är mycket cytofila: monomererna av dessa immunglobuliner är fästa vid membranen av mastceller och basofiler. Som ett resultat påverkar IgE produktionen av histamin, vilket leder till utvecklingen av inflammatoriska reaktioner.
Tunga kedjor av Epsilon-typ finns i strukturen av immunglobulin E.
På grund av den lilla mängden är dessa antikroppar mycket svåra att upptäcka med laboratoriemetoder i blodserum. Förhöjt IgE är ett viktigt diagnostiskt tecken på allergiska reaktioner.
slutsatser
Imunoglobulins struktur påverkar direkt deras funktioner i kroppen. Humoral immunitet spelar en stor roll för att upprätthålla homeostas, så alla antikroppar måste fungera tydligt och smidigt.
Innehållet i alla Ig-klasser är strikt definierade för människor. Alla förändringar som registreras i laboratoriet kan vara orsaken till utvecklingen av patologiska processer. Detta är vad läkare använder i sin verksamhet.
