Proteiner är ett av de viktiga organiska delarna i alla levande celler i kroppen. De utför många funktioner: stödjande, signalerande, enzymatiska, transporterande, strukturella, receptorer etc. De primära, sekundära, tertiära och kvartära strukturerna hos proteiner har blivit viktiga evolutionära anpassningar. Vad är dessa molekyler gjorda av? Varför är korrekt konformation av proteiner i kroppens celler så viktig?
Strukturella komponenter i proteiner
Monomererna i vilken polypeptidkedja som helst är aminosyror (AA). Dessa lågmolekylära organiska föreningar är ganska vanliga i naturen och kan existera som oberoende molekyler som utför sina egna funktioner. Bland dem är transport av ämnen, mottagning, hämning eller aktivering av enzymer.
Det finns cirka 200 biogena aminosyror tot alt, men endast 20 av dem kan vara proteinmonomerer. De löser sig lätt i vatten, har en kristallin struktur och många smakar sött.
C kemikalieUr AAs synvinkel är dessa molekyler som nödvändigtvis innehåller två funktionella grupper: -COOH och -NH2. Med hjälp av dessa grupper bildar aminosyror kedjor som förbinds med varandra med en peptidbindning.
Var och en av de 20 proteinogena aminosyrorna har sin egen radikal, beroende på vilken de kemiska egenskaperna varierar. Enligt sammansättningen av sådana radikaler klassificeras alla AA i flera grupper.
- Ickepolär: isoleucin, glycin, leucin, valin, prolin, alanin.
- Polär och oladdad: treonin, metionin, cystein, serin, glutamin, asparagin.
- Aromatisk: tyrosin, fenylalanin, tryptofan.
- Polär och negativt laddad: glutamat, aspartat.
- Polär och positivt laddad: arginin, histidin, lysin.
Alla nivåer av organisation av proteinstrukturen (primär, sekundär, tertiär, kvartär) är baserad på en polypeptidkedja som består av AA. Den enda skillnaden är hur denna sekvens viks i rymden och med hjälp av vilka kemiska bindningar denna konformation upprätthålls.
Protein primär struktur
Vilket protein som helst bildas på ribosomer - icke-membrancellsorganeller som är involverade i syntesen av polypeptidkedjan. Här är aminosyror kopplade till varandra med hjälp av en stark peptidbindning, vilket bildar en primär struktur. Denna primära proteinstruktur skiljer sig dock mycket från den kvartära, så ytterligare mognad av molekylen är nödvändig.
Proteiner gillarelastin, histoner, glutation, redan med en så enkel struktur, kan utföra sina funktioner i kroppen. För de allra flesta proteiner är nästa steg bildandet av en mer komplex sekundär konformation.
Sekundär proteinstruktur
Bildandet av peptidbindningar är det första steget i mognaden av de flesta proteiner. För att de ska kunna utföra sina funktioner måste deras lokala konformation genomgå vissa förändringar. Detta uppnås med hjälp av vätebindningar - bräckliga, men samtidigt många kopplingar mellan aminosyramolekylernas basiska och sura centra.
Så här bildas proteinets sekundära struktur, som skiljer sig från den kvartära i sin enkelhet i sammansättning och lokala konformation. Det senare gör att inte hela kedjan utsätts för transformation. Vätebindningar kan bildas på flera ställen med olika avstånd från varandra, och deras form beror också på typen av aminosyror och sättet för montering.
Lysozym och pepsin är representanter för proteiner som har en sekundär struktur. Pepsin är involverat i matsmältningen och lysozym har en skyddande funktion i kroppen och förstör bakteriers cellväggar.
Funktioner i den sekundära strukturen
Lokala konformationer av peptidkedjan kan skilja sig från varandra. Flera dussin har redan studerats, och tre av dem är de vanligaste. Bland dem finns alfahelix, betalager och beta twist.
Alpha spiral –en av de vanligaste konformationerna av den sekundära strukturen hos de flesta proteiner. Det är en styv stångram med en slaglängd på 0,54 nm. Aminosyraradikaler pekar utåt
Högerhänta spiraler är vanligast, och vänsterhänta motsvarigheter kan ibland hittas. Formningsfunktionen utförs av vätebindningar, som stabiliserar lockarna. Kedjan som bildar alfahelixen innehåller mycket lite prolin och polärt laddade aminosyror.
- Beta-svängen är isolerad till en separat konformation, även om den kan kallas en del av betalagret. Summan av kardemumman är böjningen av peptidkedjan, som stöds av vätebindningar. Vanligtvis består platsen för själva böjningen av 4-5 aminosyror, bland vilka närvaron av prolin är obligatorisk. Denna AK är den enda med ett styvt och kort skelett, vilket gör att den kan bilda en självsväng.
- Betaskiktet är en kedja av aminosyror som bildar flera böjningar och stabiliserar dem med vätebindningar. Denna konformation är mycket lik ett pappersark vikt till ett dragspel. Oftast har aggressiva proteiner denna form, men det finns många undantag.
Skillnad mellan parallella och antiparallella beta-lager. I det första fallet sammanfaller C- och N- i krökarna och i ändarna av kedjan, och i det andra fallet inte.
Tertiär struktur
Ytterligare proteinförpackning leder till bildandet av en tertiär struktur. Denna konformation stabiliseras med hjälp av väte, disulfid, hydrofoba och jonbindningar. Deras stora antal gör det möjligt att vrida den sekundära strukturen till en mer komplex.forma och stabilisera den.
Separera globulära och fibrillära proteiner. Molekylen av globulära peptider är en sfärisk struktur. Exempel: albumin, globulin, histoner i tertiär struktur.
Fibrillära proteiner bildar starka trådar, vars längd överstiger deras bredd. Sådana proteiner utför oftast strukturella och formande funktioner. Exempel är fibroin, keratin, kollagen, elastin.
Strukturen av proteiner i molekylens kvartära struktur
Om flera kulor kombineras till ett komplex bildas den så kallade kvartära strukturen. Denna konformation är inte typisk för alla peptider, och den bildas när det är nödvändigt att utföra viktiga och specifika funktioner.
Varje kula i ett komplext protein är en separat domän eller protomer. Sammantaget kallas strukturen hos proteiner med en molekyls kvartära struktur en oligomer.
Vanligtvis har ett sådant protein flera stabila konformationer som ständigt förändrar varandra, antingen beroende på påverkan av externa faktorer, eller när det är nödvändigt att utföra olika funktioner.
En viktig skillnad mellan den tertiära och kvartära strukturen hos ett protein är intermolekylära bindningar, som är ansvariga för att koppla ihop flera kulor. I mitten av hela molekylen finns ofta en metalljon, som direkt påverkar bildningen av intermolekylära bindningar.
Ytterligare proteinstrukturer
Det räcker inte alltid med en kedja av aminosyror för att utföra ett proteins funktioner. PÅI de flesta fall är andra ämnen av organisk och oorganisk natur bundna till sådana molekyler. Eftersom denna egenskap är karakteristisk för det överväldigande antalet enzymer delas sammansättningen av komplexa proteiner vanligtvis in i tre delar:
- Apoenzym är proteindelen av molekylen, som är en aminosyrasekvens.
- Koenzym är inte ett protein, utan en organisk del. Det kan inkludera olika typer av lipider, kolhydrater eller till och med nukleinsyror. Detta inkluderar representanter för biologiskt aktiva föreningar, bland vilka det finns vitaminer.
- Cofactor - en oorganisk del, representerad i de allra flesta fall av metalljoner.
Strukturen av proteiner i en molekyls kvartära struktur kräver deltagande av flera molekyler av olika ursprung, så många enzymer har tre komponenter samtidigt. Ett exempel är fosfokinas, ett enzym som säkerställer överföringen av en fosfatgrupp från en ATP-molekyl.
Var bildas den kvartära strukturen hos en proteinmolekyl?
Polypeptidkedjan börjar syntetiseras på cellens ribosomer, men ytterligare mognad av proteinet sker i andra organeller. Den nybildade molekylen måste komma in i transportsystemet, som består av kärnmembranet, ER, Golgi-apparaten och lysosomer.
Komplikationen av proteinets rumsliga struktur uppstår i det endoplasmatiska retikulumet, där inte bara olika typer av bindningar bildas (väte, disulfid, hydrofob, intermolekylär, jonisk), utan även koenzym och kofaktor tillsätts. Detta bildar en kvartärproteinstruktur.
När molekylen är helt redo för arbete går den in i antingen cellens cytoplasma eller Golgi-apparaten. I det senare fallet packas dessa peptider i lysosomer och transporteras till andra avdelningar i cellen.
Exempel på oligomera proteiner
Kvartär struktur är strukturen hos proteiner, som är utformad för att bidra till att utföra vitala funktioner i en levande organism. Den komplexa konformationen hos organiska molekyler gör det först och främst möjligt att påverka arbetet i många metabola processer (enzymer).
Biologiskt viktiga proteiner är hemoglobin, klorofyll och hemocyanin. Porfyrinringen är grunden för dessa molekyler, i vars centrum finns en metalljon.
Hemoglobin
Hemoglobinproteinmolekylens kvartära struktur består av 4 kulor sammankopplade med intermolekylära bindningar. I mitten finns en porfin med en järnjon. Proteinet transporteras i erytrocyternas cytoplasma, där de upptar cirka 80 % av cytoplasmans totala volym.
Basen för molekylen är hem, som har en mer oorganisk natur och är färgad röd. Det är också den primära nedbrytningsprodukten av hemoglobin i levern.
Vi vet alla att hemoglobin har en viktig transportfunktion - överföringen av syre och koldioxid genom hela människokroppen. Den komplexa konformationen av proteinmolekylen bildar speciella aktiva centra, som kan binda motsvarande gaser till hemoglobin.
När ett protein-gaskomplex bildas bildas så kallat oxyhemoglobin och karbohemoglobin. Det finns dock en tillen mängd sådana föreningar, som är ganska stabila: karboxihemoglobin. Det är ett komplex av protein och kolmonoxid, vars stabilitet förklarar kvävningsangreppen med överdriven toxicitet.
Klorofyll
Ännu en representant för proteiner med en kvartär struktur, vars domänbindningar redan stöds av en magnesiumjon. Huvudfunktionen för hela molekylen är att delta i fotosyntesprocesserna i växter.
Det finns olika typer av klorofyller, som skiljer sig från varandra i porfyrinringens radikaler. Var och en av dessa sorter är märkt med en separat bokstav i det latinska alfabetet. Till exempel kännetecknas landväxter av närvaron av klorofyll a eller klorofyll b, medan alger även innehåller andra typer av detta protein.
Hemocyanin
Denna molekyl är en analog till hemoglobin hos många lägre djur (leddjur, blötdjur, etc.). Den största skillnaden i strukturen hos ett protein med en kvartär molekylstruktur är närvaron av en zinkjon istället för en järnjon. Hemocyanin har en blåaktig färg.
Ibland undrar folk vad som skulle hända om vi ersatte humant hemoglobin med hemocyanin. I det här fallet är det vanliga innehållet av ämnen i blodet, och i synnerhet aminosyror, stört. Hemocyanin är också instabilt för att bilda ett komplex med koldioxid, så "blått blod" skulle ha en tendens att bilda blodproppar.
