Den typ av amidbindning som uppstår under bildandet av peptidproteiner efter interaktioner mellan två aminosyror, detta är svaret på frågan om vad en peptidbindning är.
Från ett par aminosyror uppstår en dipeptid, det vill säga en kedja av dessa aminosyror, plus en vattenmolekyl. Enligt samma system genereras längre kedjor från aminosyror i ribosomer, det vill säga polypeptider och proteiner.
Chain Properties
Olika aminosyror, som är ett slags "byggmaterial" för proteiner, har en radikal R.
Som med alla amider har peptidbindningen i C-N-kedjans protein, genom interaktionen av kanoniska strukturer mellan karbonylkolet och kväveatomen, vanligtvis den dubbla egenskapen. Detta tar sig vanligtvis uttryck i att minska dess längd till 1,33 ångström.
Allt detta leder till följande slutsatser:
- C, H, O och N - 4 sammankopplade atomer plus 2 a-kol är belägna på samma plan. R-grupper av aminosyror ocha-kolväten finns redan utanför denna zon.
- H och O i peptidbindningen av aminosyror och a-kolen i aminosyraparet är trans-orienterade, även om trans-isomeren är mer stabil. I L-aminosyror är R-grupperna också transorienterade, vilket finns i alla peptider och proteiner i naturen.
- Rotation runt C-N-kedjan är svår, rotation vid C-C-länken är mer sannolikt.
För att förstå vad en peptidbindning är, samt för att detektera själva peptiderna med proteiner och bestämma deras mängd i en viss lösning, använd biuretreaktionen.
Arrangemang av atomer
Anslutningen i proteinpeptider är kortare än i andra peptidgrupper, eftersom den har en partiell dubbelbindningskaraktäristik. Med tanke på vad en peptidbindning är kan vi dra slutsatsen att dess rörlighet är låg.
Den elektroniska konstruktionen av peptidbindningen bestämmer den solida plana strukturen för en grupp peptider. Planen för sådana grupper är placerade i en vinkel mot varandra. Bindningen mellan a-kolatomen och a-karboxyl- och a-aminogrupperna kan rotera fritt längs sin axel, samtidigt som den är begränsad i storlek och arten av radikalerna, och detta gör det möjligt för polypeptidkedjan att bilda sig olika inställningar.
Peptidbindningar i proteiner är som regel i trans-konfigurationen, det vill säga arrangemanget av a-kolatomer är beläget i olika delar av gruppen. Resultatet är placeringen av sidoradikaler i aminosyror på ett längre avstånd i rymden från varandra.vän.
Proteinbrott
När man studerar vad en peptidbindning är, tar man vanligtvis hänsyn till dess styrka. Sådana kedjor går inte sönder av sig själva under normala förhållanden inuti cellen. Det vill säga vid en lämplig kroppstemperatur och en neutral miljö.
I laboratorieförhållanden studeras hydrolysen av proteinpeptidkedjor i förseglade ampuller, inuti vilka det finns koncentrerad s altsyra, vid en temperatur på över hundra och fem grader Celsius. Fullständig proteinhydrolys till fria aminosyror sker inom cirka 24 timmar.
På frågan om vad en peptidbindning är inuti levande organismer, då de bryter sker med deltagande av vissa proteolytiska enzymer. För att hitta peptider och proteiner i en lösning, samt för att ta reda på deras mängd, använder de det positiva resultatet av ämnen som innehåller två eller flera peptidbindningar, det vill säga biuretreaktionen.
Aminosyraersättning
Inuti onorm alt hemoglobin S muterades 2 β-kedjor, där glutamat, såväl som en negativt laddad högpolär aminosyra i den sjätte positionen, ersattes med en radikalinnehållande hydrofob valin.
Inuti det muterade hemoglobinet finns en region som är komplementär till en annan region med samma molekyler som innehåller den förändrade aminosyran. I slutändan "fastnade hemoglobinmolekylerna ihop" och bildade långa fibrillära aggregat som förändrar de röda blodkropparna och leder till uppkomsten av en muterad halvmåneformad röd blodkropp.
Inuti oxyhemoglobin S, som ett resultat av en förändring i proteinkonformation, maskeras ett komplementärt ställe. Brist på tillgång till det gör det omöjligt för molekyler att ansluta till varandra i detta oxyhemoglobin. Det finns förhållanden som bidrar till bildandet av HbS-aggregat. De ökar ansamlingar av deoxihemoglobin inuti celler. Dessa kan inkludera:
- hypoxi;
- alpina förhållanden;
- fysiskt arbete;
- flygplan.
sicklecellanemi
Eftersom skäreformade erytrocyter har låg permeabilitet genom vävnadskapillärer, kan de blockera blodkärl och därmed skapa lokal hypoxi. Detta kommer att öka ackumuleringen av deoxihemoglobin S inuti de röda blodkropparna, såväl som hastigheten med vilken S-hemoglobinaggregat uppstår och skapa ännu fler förutsättningar för deformation av röda blodkroppar.
Sicklecellssjukdom är en homozygot recessiv sjukdom som uppstår endast när båda föräldrarna överför ett par muterade β-kedjegener. Efter att barnet är fött visar sig sjukdomen inte förrän stora mängder HbF ändras till HbS. Patienter visar kliniska symtom som är karakteristiska för anemi, det vill säga: huvudvärk och yrsel, hjärtklappning, andnöd, svaghet för infektioner och så vidare.
