Vår artikel kommer att ägnas åt studier av egenskaperna hos ämnen som är grunden för fenomenet liv på jorden. Proteinmolekyler finns i icke-cellulära former - virus, är en del av cytoplasman och organellerna i prokaryota och kärnceller. Tillsammans med nukleinsyror bildar de ärftlighetssubstansen - kromatin och bildar kärnans huvudkomponenter - kromosomer. Signalering, byggnad, katalytisk, skyddande, energi - detta är en lista över biologiska funktioner som proteiner utför. De fysikalisk-kemiska egenskaperna hos proteiner är deras förmåga att lösas upp, fällas ut och s alta ut. Dessutom är de kapabla att denaturera och är, genom sin kemiska natur, amfotera föreningar. Låt oss utforska dessa egenskaper hos proteiner ytterligare.
Typer av proteinmonomerer
20 typer av α-aminosyror är de strukturella enheterna av protein. Förutom kolväteradikalen innehåller de NH2- aminogrupp och COOH-karboxylgrupp. Funktionella grupper bestämmer de sura och basiska egenskaperna hos proteinmonomerer. Därför, i organisk kemi, kallas föreningar av denna klass amfotera ämnen. Vätejoner i karboxylgruppen inuti molekylen kan delas av och bindas till aminogrupper. Resultatet är ett inre s alt. Om flera karboxylgrupper finns i molekylen kommer föreningen att vara sur, såsom glutaminsyra eller asparaginsyra. Om aminogrupper dominerar är aminosyrorna basiska (histidin, lysin, arginin). Med lika många funktionella grupper har peptidlösningen en neutral reaktion. Det har fastställts att närvaron av alla tre typerna av aminosyror påverkar vilka egenskaper proteiner kommer att ha. Proteiners fysikalisk-kemiska egenskaper: löslighet, pH, makromolekylens laddning, bestäms av förhållandet mellan sura och basiska aminosyror.
Vilka faktorer påverkar lösligheten av peptider
Låt oss ta reda på alla nödvändiga kriterier som processerna för hydratisering eller solvatisering av proteinmakromolekyler beror på. Dessa är: rumslig konfiguration och molekylvikt, bestäms av antalet aminosyrarester. Det tar också hänsyn till förhållandet mellan polära och icke-polära delar - radikaler som ligger på ytan av proteinet i den tertiära strukturen och den totala laddningen av polypeptidmakromolekylen. Alla ovanstående egenskaper påverkar direkt lösligheten av proteinet. Låt oss titta närmare på dem.
Klobuler och deras förmåga att återfukta
Om peptidens yttre struktur har en sfärisk form, är det vanligt att tala om dess klotformade struktur. Det stabiliseras av väte och hydrofoba bindningar, såväl som av krafterna för elektrostatisk attraktion av motsatt laddade delar av makromolekylen. Till exempel består hemoglobin, som transporterar syremolekyler genom blodet, i sin kvartära form av fyra fragment av myoglobin, förenade av hem. Blodproteiner som albuminer, α- och ϒ-globuliner interagerar lätt med blodplasmaämnen. Insulin är en annan globulär peptid som reglerar blodsockernivåerna hos däggdjur och människor. De hydrofoba delarna av sådana peptidkomplex är belägna i mitten av den kompakta strukturen, medan de hydrofila delarna är belägna på dess yta. Detta ger dem bevarandet av naturliga egenskaper i kroppens flytande medium och kombinerar dem till en grupp vattenlösliga proteiner. Undantaget är klotformiga proteiner som bildar mosaikstrukturen i membranen hos mänskliga och djurceller. De är associerade med glykolipider och är olösliga i den intercellulära vätskan, vilket säkerställer deras barriärroll i cellen.
Fibrillära peptider
Kollagen och elastin, som är en del av dermis och bestämmer dess fasthet och elasticitet, har en trådliknande struktur. De kan sträcka sig och ändra sin rumsliga konfiguration. Fibroin är ett naturligt sidenprotein som produceras av silkesmasklarver. Den innehåller korta strukturella fibrer, bestående av aminosyror med liten massa och molekylär längd. Dessa är först och främst serin, alanin och glycin. Hanspolypeptidkedjor är orienterade i rymden i vertikala och horisontella riktningar. Ämnet tillhör de strukturella polypeptiderna och har en skiktad form. Till skillnad från globulära polypeptider är lösligheten för ett protein som består av fibriller mycket låg, eftersom de hydrofoba radikalerna i dess aminosyror ligger på ytan av makromolekylen och stöter bort polära lösningsmedelspartiklar.
Keratiner och dess struktur
Med tanke på gruppen av strukturella proteiner i fibrillär form, såsom fibroin och kollagen, är det nödvändigt att uppehålla sig vid ytterligare en grupp av peptider som är utbredda i naturen - keratiner. De tjänar som grund för sådana delar av människo- och djurkroppen som hår, naglar, fjädrar, ull, hovar och klor. Vad är keratin när det gäller dess biokemiska struktur? Det har fastställts att det finns två typer av peptider. Den första har formen av en spiral sekundär struktur (α-keratin) och är basen för håret. Den andra representeras av mer stela skiktade fibriller - detta är β-keratin. Det kan hittas i de hårda delarna av djurkroppen: hovar, fågelnäbbar, fjäll av reptiler, klor av rovdjur och fåglar. Vad är keratin, baserat på det faktum att dess aminosyror, såsom valin, fenylalanin, isoleucin, innehåller ett stort antal hydrofoba radikaler? Det är ett protein som är olösligt i vatten och andra polära lösningsmedel som har skyddande och strukturella funktioner.
Effekt av mediets pH på laddningen av proteinpolymeren
Tidigare nämnde vi att de funktionella grupperna av proteinmonomerer - aminosyror, bestäm deras egenskaper. Vi tillägger nu att laddningen av polymeren också beror på dem. Joniska radikaler - karboxylgrupper av glutamin- och asparaginsyror och aminogrupper av arginin och histidin - påverkar polymerens totala laddning. De beter sig också olika i sura, neutrala eller alkaliska lösningar. Proteinets löslighet beror också på dessa faktorer. Så vid pH <7 innehåller lösningen en överskottskoncentration av väteprotoner, som hämmar nedbrytningen av karboxyl, så den totala positiva laddningen på proteinmolekylen ökar.
Ansamlingen av katjoner i proteinet ökar också i fallet med ett neutr alt lösningsmedium och med ett överskott av arginin, histidin och lysinmonomerer. I en alkalisk miljö ökar den negativa laddningen av polypeptidmolekylen, eftersom överskottet av vätejoner spenderas på bildandet av vattenmolekyler genom att binda hydroxylgrupper.
Faktorer som bestämmer proteiners löslighet
Låt oss föreställa oss en situation där antalet positiva och negativa laddningar på en proteinspiral är detsamma. Mediets pH kallas i detta fall den isoelektriska punkten. Den totala laddningen av själva peptidmakromolekylen blir noll, och dess löslighet i vatten eller annat polärt lösningsmedel kommer att vara minimal. Bestämmelserna i teorin om elektrolytisk dissociation säger att lösligheten av ett ämne i ett polärt lösningsmedel som består av dipoler kommer att vara ju högre, ju mer polariserade partiklarna i den lösta föreningen är. De förklarar också de faktorer som bestämmer löslighetenproteiner: deras isoelektriska punkt och beroendet av hydratisering eller solvatisering av peptiden på den totala laddningen av dess makromolekyl. De flesta polymerer av denna klass innehåller ett överskott av -COO- grupper och har lätt sura egenskaper. Ett undantag kommer att vara de tidigare nämnda membranproteinerna och peptiderna som ingår i ärftlighetens nukleära substans - kromatin. De senare kallas histoner och har uttalade grundläggande egenskaper på grund av närvaron av ett stort antal aminogrupper i polymerkedjan.
Beteende hos proteiner i ett elektriskt fält
För praktiska ändamål blir det ofta nödvändigt att separera till exempel blodproteiner i fraktioner eller enskilda makromolekyler. För att göra detta kan du använda förmågan hos laddade polymermolekyler att röra sig med en viss hastighet till elektroderna i ett elektriskt fält. En lösning som innehåller peptider med olika massa och laddning placeras på en bärare: papper eller en speciell gel. Genom att skicka elektriska impulser, till exempel genom en del av blodplasma, erhålls upp till 18 fraktioner av individuella proteiner. Bland dem: alla typer av globuliner, såväl som proteinalbumin, som inte bara är den viktigaste komponenten (den står för upp till 60% av massan av blodplasmapeptider), utan spelar också en central roll i osmosprocesserna och blodcirkulationen.
Hur s altkoncentration påverkar proteinlösligheten
Peptiders förmåga att bilda inte bara geler, skum och emulsioner utan även lösningar är en viktig egenskap som återspeglar deras fysikalisk-kemiska egenskaper. Till exempel tidigare studeratalbuminer som finns i endospermen av spannmålsfrön, mjölk och blodserum bildar snabbt vattenh altiga lösningar med en koncentration av neutrala s alter, såsom natriumklorid, i intervallet från 3 till 10 procent. Med hjälp av exemplet med samma albuminer kan man ta reda på proteinlöslighetens beroende av s altkoncentration. De löser sig väl i en omättad lösning av ammoniumsulfat, och i en övermättad lösning fälls de ut reversibelt och, med en ytterligare minskning av s altkoncentrationen genom att tillsätta en del vatten, återställer deras hydratiseringsskal.
S altar ut
De ovan beskrivna kemiska reaktionerna av peptider med lösningar av s alter som bildas av starka syror och alkalier kallas uts altning. Den är baserad på mekanismen för interaktion mellan laddade funktionella grupper av proteinet med s altjoner - metallkatjoner och anjoner av syrarester. Det slutar med en förlust av laddning på peptidmolekylen, en minskning av dess vattenskal och vidhäftning av proteinpartiklar. Som ett resultat av detta faller de ut, vilket vi kommer att diskutera senare.
Nerbörd och denaturering
Aceton och etylalkohol förstör vattenskalet som omger proteinet i den tertiära strukturen. Detta åtföljs dock inte av neutraliseringen av den totala laddningen på den. Denna process kallas utfällning, proteinets löslighet reduceras kraftigt, men slutar inte med denaturering.
Peptidmolekyler i sitt ursprungliga tillstånd är mycket känsliga för många miljöparametrar, t.ex.temperatur och koncentration av kemiska föreningar: s alter, syror eller alkalier. Att stärka verkan av båda dessa faktorer vid den isoelektriska punkten leder till fullständig förstörelse av de stabiliserande intramolekylära (disulfidbryggor, peptidbindningar), kovalenta och vätebindningar i polypeptiden. Speciellt snabbt under sådana förhållanden denaturerar globulära peptider samtidigt som de helt förlorar sina fysikalisk-kemiska och biologiska egenskaper.
