Det finns många kemiska reaktioner i varje levande cell. Enzymer (enzymer) är proteiner med speciella och extremt viktiga funktioner. De kallas biokatalysatorer. Huvudfunktionen hos proteinenzymer i kroppen är att påskynda biokemiska reaktioner. De initiala reagensen, vars interaktion katalyseras av dessa molekyler, kallas substrat och de slutliga föreningarna kallas produkter.
I naturen fungerar enzymproteiner bara i levande system. Men inom modern bioteknik, klinisk diagnostik, läkemedel och medicin används renade enzymer eller deras komplex, liksom ytterligare komponenter som är nödvändiga för driften av systemet och visualisering av data för forskaren.
Biologisk betydelse och egenskaper hos enzymer
Utan dessa molekyler skulle en levande organism inte kunna fungera. Alla livsprocesser fungerar harmoniskt tack vare enzymer. Huvudfunktionen hos enzymproteiner i kroppen är att reglera ämnesomsättningen. Utan dem är normal metabolism omöjlig. Molekylär aktivitet regleras avaktivatorer (induktorer) eller inhibitorer. Kontrollen verkar på olika nivåer av proteinsyntes. Det "fungerar" även i förhållande till den färdiga molekylen.
Den huvudsakliga egenskapen hos proteinenzymer är specificitet för ett visst substrat. Och följaktligen förmågan att katalysera endast en eller mindre ofta ett antal reaktioner. Vanligtvis är sådana processer reversibla. Ett enzym är ansvarigt för båda funktionerna. Men det är inte allt.
Enzymproteiners roll är avgörande. Utan dem fortsätter inte biokemiska reaktioner. På grund av verkan av enzymer blir det möjligt för reagenserna att övervinna aktiveringsbarriären utan betydande energiförbrukning. I kroppen finns det inget sätt att värma temperaturen över 100 ° C eller använda aggressiva komponenter som ett kemiskt laboratorium. Enzymproteinet binder till substratet. I det bundna tillståndet sker modifiering med den efterföljande frigöringen av den senare. Så här fungerar alla katalysatorer som används i kemisk syntes.
Vilka är organiseringsnivåerna för en enzymproteinmolekyl?
Vanligtvis har dessa molekyler en tertiär (klot) eller kvartär (flera sammankopplade kulor) proteinstruktur. Först syntetiseras de i linjär form. Och sedan viks de in i den nödvändiga strukturen. För att säkerställa aktivitet behöver biokatalysatorn en viss struktur.
Enzymer, liksom andra proteiner, förstörs av värme, extrema pH-värden, aggressiva kemiska föreningar.
Ytterligare egenskaperenzymer
Bland dem särskiljs följande egenskaper hos komponenterna:
- Stereospecifik – bildandet av endast en produkt.
- Regioselektivitet - bryta en kemisk bindning eller modifiera en grupp i endast en position.
- Kemoselektivitet - katalys av endast en reaktion.
Arbetets funktioner
Enzymspecificiteten varierar. Men vilket enzym som helst är alltid aktivt i förhållande till ett specifikt substrat eller grupp av föreningar liknande struktur. Icke-proteinkatalysatorer har inte denna egenskap. Specificiteten mäts med bindningskonstanten (mol/l), som kan vara så hög som 10−10 mol/l. Det aktiva enzymets arbete är snabbt. En molekyl katalyserar tusentals till miljontals operationer per sekund. Graden av acceleration av biokemiska reaktioner är betydligt (1000-100000 gånger) högre än för konventionella katalysatorer.
Enzymers verkan bygger på flera mekanismer. Den enklaste interaktionen sker med en substratmolekyl, följt av bildandet av en produkt. De flesta enzymer kan binda 2-3 olika molekyler som reagerar. Till exempel överföring av en grupp eller atom från en förening till en annan, eller dubbelsubstitution enligt "pingpong"-principen. I dessa reaktioner är vanligtvis ett substrat kopplat, och det andra är associerat genom en funktionell grupp med enzymet.
Att studera mekanismen för enzymverkan sker med metoder:
- Definitioner av mellan- och slutprodukter.
- Studier av strukturens geometri och funktionella grupper som är förknippade medsubstrat och ger en hög reaktionshastighet.
- Mutation av enzymgener och bestämning av förändringar i dess syntes och aktivitet.
Aktivt och anslutande center
En substratmolekyl är mycket mindre än ett enzymprotein. Därför uppstår bindning på grund av ett litet antal funktionella grupper i biokatalysatorn. De bildar ett aktivt centrum, bestående av en specifik uppsättning aminosyror. I komplexa proteiner finns en protetisk grupp av icke-proteinkaraktär i strukturen, som också kan vara en del av det aktiva centret.
Det är nödvändigt att peka ut en separat grupp av enzymer. Deras molekyl innehåller ett koenzym som ständigt binder till molekylen och frigörs från den. Ett fullbildat enzymprotein kallas ett holoenzym, och när kofaktorn tas bort kallas det ett apoenzym. Vitaminer, metaller, derivat av kväveh altiga baser fungerar ofta som koenzymer (NAD - nikotinamidadenindinukleotid, FAD - flavinadenindinukleotid, FMN - flavinmononukleotid).
Bindningsstället ger substratspecificitet. På grund av det bildas ett stabilt substrat-enzymkomplex. Kulans struktur är konstruerad på ett sådant sätt att den har en nisch (slits eller fördjupning) på ytan av en viss storlek, vilket säkerställer bindningen av substratet. Denna zon ligger vanligtvis inte långt från det aktiva centret. Vissa enzymer har platser för bindning till kofaktorer eller metalljoner.
Slutsats
Protein-Enzymet spelar en viktig roll i kroppen. Sådana ämnen katalyserar kemiska reaktioner, är ansvariga för processen för metabolism - metabolism. I alla levande celler pågår ständigt hundratals biokemiska processer, inklusive reduktionsreaktioner, splittring och syntes av föreningar. Oxidation av ämnen sker ständigt med en stor frisättning av energi. Det i sin tur spenderas på bildandet av kolhydrater, proteiner, fetter och deras komplex. Klyvningsprodukter är byggstenarna för syntesen av de nödvändiga organiska föreningarna.
