En makromolekyl är en molekyl som har en hög molekylvikt. Dess struktur presenteras i form av upprepade länkar. Tänk på egenskaperna hos sådana föreningar, deras betydelse för levande varelsers liv.
Kompositionens egenskaper
Biologiska makromolekyler bildas av hundratusentals små utgångsmaterial. Levande organismer kännetecknas av tre huvudtyper av makromolekyler: proteiner, polysackarider, nukleinsyror.
De initiala monomererna för dem är monosackarider, nukleotider, aminosyror. En makromolekyl är nästan 90 procent av cellmassan. Beroende på sekvensen av aminosyrarester bildas en specifik proteinmolekyl.
Hög molekylvikt är de ämnen som har en molmassa som är större än 103 Da.
Begreppets historia
När dök makromolekylen upp? Detta koncept introducerades av Nobelpristagaren i kemi Hermann Staudinger 1922.
Polymerkulan kan ses som en trasslig tråd som bildades genom oavsiktlig avlindningi hela spolrummet. Denna spole ändrar systematiskt sin konformation; detta är den rumsliga konfigurationen av makromolekylen. Det liknar banan för Brownsk rörelse.
Bildandet av en sådan spole uppstår på grund av att polymerkedjan på ett visst avstånd "förlorar" information om riktningen. Det är möjligt att tala om en spole i fallet när högmolekylära föreningar är mycket längre i längd än längden på strukturfragmentet.
Globular configuration
En makromolekyl är en tät konformation där man kan jämföra volymfraktionen av en polymer med en enhet. Det klotformade tillståndet realiseras i de fall då, under ömsesidig verkan av enskilda polymerenheter mellan dem själva och den yttre miljön, ömsesidig attraktion inträffar.
En kopia av strukturen hos en makromolekyl är den del av vattnet som är inbäddad som ett element i en sådan struktur. Det är den närmaste hydratiseringsmiljön för makromolekylen.
Karakterisering av en proteinmolekyl
Proteinmakromolekyler är hydrofila ämnen. När ett torrt protein löses i vatten sväller det initi alt, sedan observeras en gradvis övergång till lösning. Under svullnad tränger vattenmolekyler in i proteinet och binder dess struktur med polära grupper. Detta lossar den täta packningen av polypeptidkedjan. En svullen proteinmolekyl anses vara en rygglösning. Med efterföljande absorption av vattenmolekyler observeras separationen av proteinmolekyler från den totala massan, ochdet finns också en upplösningsprocess.
Men svullnaden av en proteinmolekyl orsakar inte i alla fall upplösning. Till exempel förblir kollagen efter absorption av vattenmolekyler i ett svullet tillstånd.
Hydrateory
Högmolekylära föreningar enligt denna teori adsorberar inte bara, utan binder elektrostatiskt till vattenmolekyler med polära fragment av sidoradikaler av aminosyror som har en negativ laddning, såväl som basiska aminosyror som har en positiv laddning.
Delvis hydratiserat vatten är bundet av peptidgrupper som bildar vätebindningar med vattenmolekyler.
Till exempel sväller polypeptider som har opolära sidogrupper. När den binder till peptidgrupper trycker den isär polypeptidkedjorna. Närvaron av broar mellan kedjorna tillåter inte proteinmolekyler att helt bryta sig loss, de går över i form av en lösning.
Strukturen hos makromolekyler förstörs när de värms upp, vilket resulterar i att polypeptidkedjor bryts och frigörs.
Funktioner av gelatin
Gelatinets kemiska sammansättning liknar kollagen, det bildar en trögflytande vätska med vatten. Bland de karakteristiska egenskaperna hos gelatin är dess förmåga att gela.
Dessa typer av molekyler används som hemostatiska och plasmaersättande medel. Gelatinets förmåga att bilda geler används vid tillverkning av kapslar inom läkemedelsindustrin.
Löslighetsfunktionmakromolekyler
Dessa typer av molekyler har olika löslighet i vatten. Det bestäms av aminosyrasammansättningen. I närvaro av polära aminosyror i strukturen ökar förmågan att lösas upp i vatten avsevärt.
Den här egenskapen påverkas också av det speciella med makromolekylens organisation. Globulära proteiner har en högre löslighet än fibrillära makromolekyler. Under loppet av många experiment fastställdes upplösningens beroende av egenskaperna hos det använda lösningsmedlet.
Den primära strukturen för varje proteinmolekyl är olika, vilket ger proteinet individuella egenskaper. Närvaron av tvärbindningar mellan polypeptidkedjor minskar lösligheten.
Den primära strukturen hos proteinmolekyler bildas på grund av peptidbindningar (amid); när den förstörs sker proteindenaturering.
S altar ut
För att öka lösligheten av proteinmolekyler används lösningar av neutrala s alter. Till exempel, på ett liknande sätt kan selektiv utfällning av proteiner utföras, deras fraktionering kan utföras. Det resulterande antalet molekyler beror på den ursprungliga sammansättningen av blandningen.
Det speciella med proteiner, som erhålls genom uts altning, är bevarandet av biologiska egenskaper efter fullständigt avlägsnande av s alt.
Kärnan i processen är att anjoner och katjoner tar bort s altet från det hydratiserade proteinskalet, vilket säkerställer makromolekylens stabilitet. Det maximala antalet proteinmolekyler s altas ut när sulfater används. Denna metod används för att rena och separera proteinmakromolekyler, eftersom de är i huvudsakskiljer sig i storleken på laddningen, parametrarna för hydratiseringsskalet. Varje protein har sin egen uts altningszon, det vill säga för det måste du välja s alt med en given koncentration.
Aminosyror
För närvarande är cirka tvåhundra aminosyror kända som ingår i proteinmolekyler. Beroende på strukturen är de indelade i två grupper:
- proteinogena, som är en del av makromolekyler;
- icke-proteinogen, inte aktivt involverad i bildandet av proteiner.
Forskare har lyckats dechiffrera sekvensen av aminosyror i många proteinmolekyler av animaliskt och vegetabiliskt ursprung. Bland aminosyrorna som ganska ofta finns i sammansättningen av proteinmolekyler noterar vi serin, glycin, leucin, alanin. Varje naturlig biopolymer har sin egen aminosyrasammansättning. Till exempel innehåller protaminer cirka 85 procent arginin, men de innehåller inga sura, cykliska aminosyror. Fibroin är en proteinmolekyl av naturligt siden, som innehåller ungefär hälften av glycinet. Kollagen innehåller sådana sällsynta aminosyror som hydroxyprolin, hydroxylysin, som saknas i andra proteinmakromolekyler.
Aminosyrasammansättningen bestäms inte bara av aminosyrornas egenskaper, utan också av proteinmakromolekylernas funktioner och syfte. Deras sekvens bestäms av den genetiska koden.
Nivåer av strukturell organisation av biopolymerer
Det finns fyra nivåer: primär, sekundär, tertiär och även kvartär. Varje strukturdet finns utmärkande egenskaper.
Den primära strukturen för proteinmolekyler är en linjär polypeptidkedja av aminosyrarester sammanlänkade med peptidbindningar.
Det är denna struktur som är mest stabil, eftersom den innehåller peptidkovalenta bindningar mellan karboxylgruppen i en aminosyra och aminogruppen i en annan molekyl.
Den sekundära strukturen innebär stapling av polypeptidkedjan med hjälp av vätebindningar i spiralform.
Den tertiära typen av biopolymer erhålls genom den rumsliga packningen av polypeptiden. De delar upp spiralformade och lagervikta former av tertiära strukturer.
Globulära proteiner har en elliptisk form, medan fibrillära molekyler har en långsträckt form.
Om en makromolekyl bara innehåller en polypeptidkedja har proteinet endast en tertiär struktur. Till exempel är det ett muskelvävnadsprotein (myoglobin) som är nödvändigt för syrebindning. Vissa biopolymerer är uppbyggda av flera polypeptidkedjor, som var och en har en tertiär struktur. I detta fall har makromolekylen en kvartär struktur, bestående av flera kulor kombinerade till en stor struktur. Hemoglobin kan anses vara det enda kvartära proteinet som innehåller cirka 8 procent histidin. Det är han som är en aktiv intracellulär buffert i erytrocyter, vilket gör det möjligt att upprätthålla ett stabilt pH-värde i blodet.
Nukleinsyror
De är makromolekylära föreningar som bildas av fragmentnukleotider. RNA och DNA finns i alla levande celler, de utför funktionen att lagra, överföra och även implementera ärftlig information. Nukleotider fungerar som monomerer. Var och en av dem innehåller en rest av en kvävebas, en kolhydrat och även fosforsyra. Studier har visat att principen om komplementaritet (komplementaritet) observeras i olika levande organismers DNA. Nukleinsyror är lösliga i vatten men olösliga i organiska lösningsmedel. Dessa biopolymerer förstörs av ökande temperatur, ultraviolett strålning.
Istället för en slutsats
Förutom olika proteiner och nukleinsyror är kolhydrater makromolekyler. Polysackarider i sin sammansättning har hundratals monomerer, som har en behaglig sötaktig smak. Exempel på den hierarkiska strukturen hos makromolekyler inkluderar enorma molekyler av proteiner och nukleinsyror med komplexa underenheter.
Till exempel är den rumsliga strukturen för en globulär proteinmolekyl en konsekvens av den hierarkiska flernivåorganisationen av aminosyror. Det finns ett nära samband mellan de enskilda nivåerna, elementen på en högre nivå är kopplade till de lägre skikten.
Alla biopolymerer har en viktig liknande funktion. De är byggmaterial för levande celler, ansvarar för lagring och överföring av ärftlig information. Varje levande varelse kännetecknas av specifika proteiner, så biokemister står inför en svår och ansvarsfull uppgift, att lösa som de räddar levande organismer från en säker död.
