Transaminering av aminosyror är processen för intermolekylär överföring från utgångssubstansen i aminogruppen till ketosyran utan att det bildas ammoniak. Låt oss överväga mer i detalj egenskaperna hos denna reaktion, såväl som dess biologiska betydelse.
Upptäcktshistorik
Aminosyratransamineringsreaktionen upptäcktes av de sovjetiska kemisterna Kritzman och Brainstein 1927. Forskare har arbetat med processen för deaminering av glutaminsyra i muskelvävnad och funnit att när pyrodruv- och glutaminsyror läggs till homogenatet av muskelvävnad, bildas alanin och α-ketoglutarsyra. Det unika med upptäckten var att processen inte åtföljdes av bildning av ammoniak. Under experimenten lyckades de ta reda på att transaminering av aminosyror är en reversibel process.
När reaktionerna fortsatte användes specifika enzymer som katalysatorer, vilka kallades aminoferaser (transmaminaser).
Processfunktioner
Aminosyror som är involverade i transaminering kan vara monokarboxylföreningar. I laboratoriestudier fann man att transamineringasparagin och glutamin med ketosyror förekommer i djurvävnader.
Aktivt deltagande i överföringen av aminogruppen tar pyridoxalfosfat, som är ett koenzym av transaminaser. I interaktionsprocessen bildas pyridoxaminfosfat från det. Enzymer fungerar som en katalysator för denna process: oxidas, pyridoxaminas.
Reaktionsmekanism
Transaminering av aminosyror förklarades av de sovjetiska forskarna Shemyakin och Braunstein. Alla transaminaser har koenzym pyridoxal fosfat. De överföringsreaktioner som den accelererar liknar mekanismen. Processen fortsätter i två steg. Först tar pyridoxalfosfat en funktionell grupp från aminosyran, vilket resulterar i bildandet av ketosyra och pyridoxaminfosfat. I det andra steget reagerar den med α-ketosyra, pyridoxalfosfat, motsvarande ketosyra, bildas som slutprodukter. I sådana interaktioner är pyridoxalfosfat bäraren av aminogruppen.
Transaminering av aminosyror med denna mekanism bekräftades med spektralanalysmetoder. För närvarande finns det nya bevis för närvaron av en sådan mekanism i levande varelser.
Värde i utbytesprocesser
Vilken roll spelar aminosyratransaminering? Värdet av denna process är ganska stort. Dessa reaktioner är vanliga i växter och mikroorganismer, i djurvävnader på grund av deras höga motståndskraft mot kemiska, fysikaliska,biologiska faktorer, absolut stereokemisk specificitet i förhållande till D- och L-aminosyror.
Den biologiska innebörden av transaminering av aminosyror har analyserats av många forskare. Det har blivit föremål för en detaljerad studie i metaboliska aminosyraprocesser. Under forskningens gång lades en hypotes fram om möjligheten av processen för transaminering av aminosyror med transdeaminering. Euler upptäckte att i djurvävnader deamineras endast L-glutaminsyra från aminosyror i hög hastighet, och processen katalyseras av glutamatdehydrogenas.
Processerna för deaminering och transaminering av glutaminsyra är reversibla reaktioner.
Klinisk betydelse
Hur används aminosyratransaminering? Den biologiska betydelsen av denna process ligger i möjligheten att genomföra kliniska prövningar. Till exempel har blodserumet från en frisk person från 15 till 20 enheter transaminaser. När det gäller organiska vävnadsskador observeras celldestruktion, vilket leder till att transaminaser frisätts i blodet från lesionen.
I fallet med hjärtinfarkt, bokstavligen efter 3 timmar, ökar nivån av aspartataminotransferas till 500 enheter.
Hur används aminosyratransaminering? Biokemi involverar ett transaminastest, enligt resultatet av vilket patienten diagnostiseras, och effektiva metoder för att behandla den identifierade sjukdomen väljs ut.
Specialsatser används för diagnostiska ändamål på kliniken för sjukdomarkemikalier för snabb detektering av laktatdehydrogenas, kreatinkinas, transaminasaktivitet.
Hypertransaminasemi observeras vid sjukdomar i njurar, lever, bukspottkörteln, såväl som vid akut koltetrakloridförgiftning.
Transaminering och deaminering av aminosyror används i modern diagnostik för att upptäcka akuta leverinfektioner. Detta beror på en kraftig ökning av alaninaminotransferas vid vissa leverproblem.
Transamineringsdeltagare
Glutaminsyra har en speciell roll i denna process. En bred spridning i växt- och djurvävnader, stereokemisk specificitet för aminosyror och katalytisk aktivitet har gjort transaminaser till föremål för studier i forskningslaboratorier. Alla naturliga aminosyror (förutom metionin) interagerar med α-ketoglutarsyra under transaminering, vilket resulterar i bildandet av keto- och glutaminsyra. Det genomgår deaminering under verkan av glutamatdehydrogenas.
Oxidativa deaminerings alternativ
Det finns direkta och indirekta typer av denna process. Direkt deaminering innebär användning av ett enda enzym som katalysator; reaktionsprodukten är ketosyra och ammoniak. Denna process kan fortgå på ett aerobt sätt, förutsatt att det finns syre, eller på ett anaerobt sätt (utan syremolekyler).
Funktioner för oxidativ deaminering
D-oxidaser av aminosyror fungerar som katalysatorer för den aeroba processen, och oxidaser av L-aminosyror kommer att fungera som koenzymer. Dessa ämnen finns i människokroppen, men de visar minimal aktivitet.
Anaerob variant av oxidativ deaminering är möjlig för glutaminsyra, glutamatdehydrogenas fungerar som en katalysator. Detta enzym finns i mitokondrierna hos alla levande organismer.
Vid indirekt oxidativ deaminering särskiljs två steg. Först överförs aminogruppen från den ursprungliga molekylen till ketoföreningen, en ny keto och aminosyror bildas. Vidare kataboliseras ketoskelettet på specifika sätt, deltar i trikarboxylsyracykeln och vävnadsandning, slutprodukterna kommer att vara vatten och koldioxid. I händelse av svält kommer kolskelettet av glukogena aminosyror att användas för att bilda glukosmolekyler i glukoneogenesen.
Det andra steget innebär eliminering av aminogruppen genom deaminering. I människokroppen är en liknande process endast möjlig för glutaminsyra. Som ett resultat av denna interaktion bildas α-ketoglutarsyra och ammoniak.
Slutsats
Bestämning av aktiviteten hos två enzymer för transaminering av aspartataminotransferas och alaninaminotransferas har funnit tillämpning inom medicin. Dessa enzymer kan reversibelt interagera med α-ketoglutarsyra, överföra funktionella aminogrupper från aminosyror till den,bildar ketoföreningar och glutaminsyra. Trots att aktiviteten hos dessa enzymer ökar vid sjukdomar i hjärtmuskeln och levern, finns den maximala aktiviteten i blodserumet för AST och för ALAT vid hepatit.
Aminosyror är oumbärliga i syntesen av proteinmolekyler, såväl som bildningen av många andra aktiva biologiska föreningar som kan reglera metaboliska processer i kroppen: hormoner, neurotransmittorer. Dessutom är de donatorer av kväveatomer i syntesen av icke-proteinkväveinnehållande ämnen, inklusive kolin, kreatin.
Ketabolism av aminosyror kan användas som en energikälla för syntes av adenosintrifosforsyra. Aminosyrornas energifunktion är av särskilt värde i svältprocessen, såväl som vid diabetes mellitus. Aminosyrametabolism gör att du kan etablera kopplingar mellan många kemiska omvandlingar som sker i en levande organism.
Människans kropp innehåller cirka 35 gram fria aminosyror och deras blodinnehåll är 3565 mg/dL. En stor mängd av dem kommer in i kroppen från mat, dessutom finns de i sina egna vävnader, de kan också bildas av kolhydrater.
I många celler (förutom erytrocyter) används de inte bara för proteinsyntes, utan också för bildning av purin, pyrimidinnukleotider, biogena aminer, membranfosfolipider.
Under dagen bryts cirka 400 g proteinföreningar ner till aminosyror i människokroppen, och den omvända processen sker i ungefär samma mängd.
Tygproteiner klarar inte av kostnaderna för aminosyror för syntes av andra organiska föreningar vid katabolism.
I evolutionsprocessen har mänskligheten förlorat förmågan att syntetisera många aminosyror på egen hand, därför, för att förse kroppen med dem i sin helhet, är det nödvändigt att få dessa kväveh altiga föreningar från mat. De kemiska processer som aminosyror deltar i är fortfarande föremål för studier av kemister och läkare.
